Dégradation des pigments anthocyaniques des jus de fruits rouges par les activités [Bêta]-glycosidasiques présentés dans les préparations pectinolytiques industrielles d'origine fongique

par Asmaa Haddaoui

Thèse de doctorat en Biotechnologies et industries alimentaires

Sous la direction de Jean-Pierre Haluk.

Soutenue en 1995

à Vandoeuvre-les-Nancy, INPL .

Les rapporteurs étaient Raymond Brouillard, Alain Maujean.


  • Résumé

    Ce travail est une contribution à l'étude de la dégradation enzymatique des pigments anthocyaniques de jus de fruits rouges par différentes préparations pectinolytiques industrielles d'Aspergillus niger. Cette dégradation est due à la présence d'activités secondaires de type glycosidasique: [Bêta]-glucosidases, [Bêta]-galactosidases, [Alpha]-rhamnosidases et [Alpha]-arabinosidases. L'hydrolyse des sucres en position 3 et/ou 5 conduit à la libération de l'anthocyanidine, molécule instable, qui se scinde via la forme chalcone en dérivés du benzaldéhyde et de l'acide benzoïque issus des noyaux A et B de l'aglycone, une étude systématique par HPLC de la décoloration enzymatique de différents pigments anthocyaniques a permis d'établir leur schéma de dégradation en montrant notamment que l'hydrolyse des anthocyanes diglycosylées en 3 ou en 3 et 5 s'effectue de façon séquencée par des [Bêta]-glycosidases spécifiques. Par chromatographie d'interaction ionique et hydrophobe, une fraction protéique enrichie en activités anthocyanasiques a été isolée. La détermination des caractéristiques cinétiques (Km, Vmax), montre que les [Bêta]-glucosidases et les [Bêta]-galactosidases ont une affinité légèrement supérieure pour les dérivés glycosylés de la cyanidine comparativement à ceux de la malvidine. Ces activités anthocyanasiques sont fortement inhibées par la [Delta]-gluconalactone et la [Delta]-galactonolactone mais faiblement par le glucose et le galactose

  • Titre traduit

    Degradation of anthocyanins in red fruits juice by -glycosidase activity presents in fungal pectolytic enzyme


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  • Détails : 1 vol. (158 p.)
  • Annexes : Bibliogr. 141 réf.

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  • Cote : 1995INPL151N
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