Les propriétés émulsifiantes du lait de chamelle et de ses fractions protéiques : étude physico-chimique et biochimique

Emulsifying properties of camel milk and its protein fractions : physico-chemical and biochemical investigation

• Auteur / Autrice : Maroua Ellouze
• Direction : Christophe Vial, Mohamed Ali Ayadi
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Génie des Procédés
• Date : Soutenance le 20/12/2019
• Etablissement(s) : Université Clermont Auvergne‎ (2017-2020) en cotutelle avec Université de Sfax (Tunisie)
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale des sciences pour l'ingénieur (Clermont-Ferrand)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Institut Pascal (Aubière, Puy-de-Dôme)
• Jury : Président / Présidente : Ghribi Dhouha
• Jury : Examinateurs / Examinatrices : Isabelle Adt
• Jury : Rapporteurs / Rapporteuses : Pascal Degraeve, Nourhène Boudhrioua Mihoubi

Mots clés

Mots clés contrôlés

Protéines du lait

Lait de chamelle

Mots clés libres

Protéines sériques

Caséines

Hydrophobicité de surface

Z-potentiel

Tension interfaciale

Βêta−caséine

Αlpha−lactalbumine

Homogénéisation à hautes pression

Whey proteins

Casein

Surface hydrophobicity

Zeta-potential

Interfacial tension

High pressure homogenization

Alpha-lactalbumin

Bêta-casein

Résumé

Les propriétés émulsifiantes et interfaciales des protéines du lait de chamelle ont été étudiées seules, en mélange ou dans leur environnement naturel (dans le lactosérum sérum, sous forme de caséinates ou directement dans le lait de chamelle). L’impact de certaines conditions physico-chimiques a été étudié, notamment l’impact du pH, du traitements thermiques, de la concentration et de l’homogénéisation hautes pressions, afin de comprendre le rôle de chacune des dénaturations appliquées et leur impact sur les propriétés émulsifiantes. Cette étude a été réalisée en parallèle sur le lait de vache, dans des conditions identiques. Les principaux résultats suggèrent que le lait de chamelle est plus émulsifiant que le lait de vache quelle que soit la température du traitement, cependant, la stabilité des émulsions préparées par le lait de vache non traité est plus importante. L’effet d’homogénéisation hautes pressions permet d’avoir des émulsions très stables comparées au lait de vache. Les effets du pH et de la température sur les fractions caséinique et sérique du lait de chamelle influencent significativement leurs comportements à l’interface huile-eau et leurs pouvoirs à créer des émulsions. Le recouvrement protéique des caséinates de sodium de lait de chamelle à la surface des gouttelettes d’huile augmente en fonction du pH (de 3,0 à 9,0) et ceci quelle que soit la température de traitement appliqué (entre 25°C et 95°C). Ce comportement vis-à-vis le pH est conséquent d’une dénaturation et une perte de la structure micellaire des caséinates de sodium à l’interface huile-eau en facilitant ainsi leurs adhésions et adsorption à l’interface. Cependant, la fraction sérique du lait de chamelle a exprimé une activité émulsifiante importante à pH acide contrairement à la fraction des caséinates de sodium ainsi qu’une meilleure stabilité émulsifiante des gouttelettes crées. Le lactosérum du lait de chamelle est moins sensible à l’effet de la température que le lactosérum du lait bovin riche en β-lactoglobuline (plus sensible au traitement thermique). Ces aspects sont dus à la petite taille moléculaire des protéines sériques relative à la taille des caséines ce qui leurs permet de s’adsorber rapidement et efficacement à l’interface des gouttelettes huileuses et de former un film viscoélastique stable tout autour. Des réarrangements structuraux de l’α-lactalbumine cameline (purifiée) ainsi que des répulsions électrostatiques entre les gouttelettes d’huile stabilisées par ces protéines sont les deux facteurs clés pour expliquer l'effet de la variation du pH et du traitement thermique. Les propriétés de surface de l’α-lactalbumine cameline sont significativement améliorées à la suite des traitements thermiques élevés (95°C) ce qui maintiennent des propriétés émulsifiantes potentielles. Quant à la β-caséine purifiée, son activité émulsifiante est plus importante pour le lait de chamelle que le lait de vache. Une structure micellaire des β-caséines se forment à partir de la concentration micellaire critique (CMC) qui maintient une structure compacte proche du pH 6,0 et se relâche à pH alcalin ou les forces électrostatiques sont maximales. Le comportement rhéologique des émulsions est non-newtonien où la viscosité est plus importante à faible vitesse de cisaillement. Elle dépend fortement de la valeur du pH appliqué. Ainsi, les émulsions stabilisées à pH acide sont les plus visqueuses indépendamment de la température du traitement thermique appliquée pour la plupart des fractions étudiées. (...)

The emulsifying and interfacial properties of camel milk proteins were studied alone, in mixture or in their natural environment (in serum whey, as caseinates or directly in camel milk). The impact of certain physico-chemical conditions was studied, the impact of pH, heat treatment, concentration and homogenization at high pressures. This study was carried out in parallel on cow's milk, under identical conditions. The main results suggest that camel milk is more emulsifying than cow's milk regardless of the processing temperature, however, the stability of emulsions prepared by cow's milk is more important. The homogenizing effect at high pressures allows very stable emulsions compared to cow's milk. The effect of pH and temperature on the caseinic and serum fractions of camel milk is very significant on their behaviour at the oil-water interface and their ability to create emulsions. The coating of oil droplets by sodium caseinates protein of camel milk increases with incrising pH (from 3.0 to 9.0) regardless of the heat treatment (between 25°C and 95°C). This behaviour is the result of denaturation and loss of the micellar structure of sodium caseins at the oil-water interface, thus facilitating their adhesions and adsorption at the interface. However, the whey fraction of camel milk expressed significant emulsifying activity at acid pH as opposed to the sodium caseinate fraction and better emulsifying stability of the created oil droplets. Camel milk whey proteins are found to be less sensitive to the effect of temperature in emulsion creation than bovine milk whey (richer in β-lactoglobulin which are more sensitive to heat treatment). These aspects are due to the small molecular size of serum proteins relative to casein size, which allows them to adsorb quickly and efficiently at the interface of oil droplets and form a stable viscoelastic film all around which suggest that camel milk is more emulsifying active than cow's milk regardless of the processing temperature, however, the stability of emulsions prepared by cow's milk is found to be more important. The homogenizing effect at high pressures allows very stable emulsions compared to cow's milk. The main factor governing the stability of camel milk α-lactalbumin emulsions is its conformational flexibility at the oil-water interface. Structural rearrangements of camel milk α-lactalbumin as well as electrostatic repulsions between oil droplets stabilized by these proteins are the two key factors to explain the effect of pH variation and heat treatment. The surface properties of α-lactalbumin from camel milk are significantly improved after high heat treatments (95°C) which maintain potential emulsifying properties. As for the purified β-casein, its emulsifying activity is more important for camel milk than cow's milk. A micellar structure of caseins is formed from the critical micellar concentration (CMC) which maintains a compact structure close to pH 6.0 and is released at alkaline pH where electrostatic forces are at their highest. This induced a high stability of emulsions at pH 9.0 as well as a better emulsifying activity of β-caseins. The rheological behaviour of emulsions is non-Newtonian where viscosity is higher at low shear rates which depends strongly on the applied pH. Thus, stabilized emulsions at acid pH are the most viscous regardless of the heat treatment temperature applied for most of the studied fractions. This is mainly due to hydrophobic interactions between proteins of the different fractions and to high cohesion forces between larger droplets. However, the viscosity of emulsions stabilized by the protein fractions of cow's milk is often more viscous than camel milk as a result of their higher emulsifying stability. (...)