Métabolisme du carbone et virulence chez Neisseria meningitidis
Auteur / Autrice : | Meriem Derkaoui |
Direction : | Josef Deutscher |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biologie moléculaire et cellulaire |
Date : | Soutenance le 04/09/2015 |
Etablissement(s) : | Paris, AgroParisTech |
Ecole(s) doctorale(s) : | Ecole doctorale Agriculture, Alimentation, Biologie, Environnement, Santé (Paris ; 2000-2015) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Microbiologie de l'Alimentation au Service de la Santé humaine (Jouy-en-Josas) |
Jury : | Président / Présidente : Colin Tinsley |
Examinateurs / Examinatrices : Josef Deutscher, Axel Hartke | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Francis Biville, Philippe Gilot |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
Neisseria meningitidis possède un PTS incomplet. Constitué des composants générales EI et HPr et de deux EIIAs (EIIANtr et EIIAMan), ce système ne permet pas le transport des sucres chez cette bactérie. Cependant, nous avons confirmé que la cascade de phosphorylation (EI HPr EIIANtr) est fonctionnelle et que HPr est aussi phosphorylée sur sa Ser-46 par une HprK/P.Dans l’objectif d’étudier l’effet de HPr sur la virulence de N. meningitidis, nous avons construit un mutant ΔptsH chez N. meningitidis 2C4-3. Le mutant ΔptsH a montré une faible survie chez la souris, une faible production de la capsule, une meilleure adhérence aux cellules épithéliales et un niveau élevé de cellules apoptotiques, par rapport à la souche sauvage. HPr semble intervenir dans la virulence de N. meningitidis en interagissant avec la protéine CrgA. L’interaction HPr/CrgA est plus forte quand HPr est phosphorylée sur sa Ser-46 par HprK/P.N. meningitidis utilise le glucose et le maltose comme seuls sucres. Nous avons identifié une perméase à glucose (GlcP) et une perméase à maltose (MalY), responsables du transport de ces sucres. Une perméase putative à gluconate (GntP) a été également identifiée chez N. meningitidis 2C4-3. Cette perméase n’assure pas le transport du gluconate, dans les conditions testées. La délétion de gntP chez N. meningitidis 2C4-3 induit une meilleure croissance sur glucose et une bonne survie du mutant ΔgntP chez la souris, par rapport à la souche sauvage. La fonction réelle de la perméase GntP chez N. meningitidis reste inconnue et suscite des études ultérieures.