Recherche Avancée

Thèse soutenue

Recherches sur le rôle des mannoprotéines de levure vis-à-vis de la stabilisation protéique et tartrique des vins

FR  |  
EN
Auteur / Autrice : Virginie Moine Ledoux
Direction : Denis Dubourdieu
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques et médicales. ŒŒnologie et ampélologie
Date : Soutenance en 1996
Etablissement(s) : Bordeaux 2

Résumé

FR

La conservation des vins blancs sur lies pendant plusieurs mois s'accompagne d'une nette amélioration de leur stabilité protéique, se traduisant par une diminution importante des quantités de bentonite nécessaires à leur stabilisation. Ce phénomène n'est pas dû à une diminution des teneurs en protéines thermosensibles par protéolyse, mais à l'effet protecteur de macromolécules libérées à partir des parois cellulaires des levures. Ce rôle est essentiellement imputable à une mannoprotéine de 32 KDa, N-glycosylée, thermostable non adsorbée par la bentonite qui correspond à un fragment d'invertase pariétale de Saccharomyces cerevisiae libérée dans les vins, au cours de l'autolyse des lies par action conjointe des béta-glucanases de la paroi et de la protéase A vaccuolaire des levures. Cette mannoprotéine peut être obtenue industriellement dans un extrait de mannoprotéines de levure par digestion enzymatique de paroi de Sacch. Cerevisiae à l'aide d'une préparation commerciale de bèta-glucanases (GLUCANEX). La supplémentation à un vin de cet extrait de mannoprotéines permet de diminuer considérablement sa sensibilité à la casse protéique ainsi que les quantités de bentonite nécessaires pour le stabiliser. Par ailleurs, la même préparation de mannoprotéines extraites par digestion enzymatique de parois de levure inhibe la cristallisation des sels de l'acide tartrique dans les vins blancs, rouges et rosés. L'activité inhibitrice de cristallisation est dûe à la présence de mannoprotéines fortement glycosylées de masse moléculaire comprise entre 30 et 40 KDa.