Etudes d'interactions moléculaires par RMN dans les systèmes complexes : utilisation de la technologie HR-MAS pour l'étude de l'interaction protéine ligand
Auteur / Autrice : | Justine Viéville |
Direction : | Marc-André Delsuc |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie |
Date : | Soutenance le 14/03/2014 |
Etablissement(s) : | Strasbourg |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg) |
Jury : | Président / Présidente : Bruno Kieffer |
Examinateurs / Examinatrices : Martial Piotto | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Stéphane Viel, Carine Van Heijenoort |
Mots clés
Résumé
La RMN est un outil analytique extrêmement puissant pour l’analyse quantitative et structurale, et est très utilisée en biologie structurale. C’est dans ce contexte que nous avons choisi d’étudier les interactions par RMN. Le premier système choisi est un système de polymères, les PEO. Ils sont caractérisés par plusieurs grandeurs physiques dont l’indice de polydispersité. Cet indice représente la distribution de taille d’une population de polymères. Nous avons développé une nouvelle méthode de diffusion par RMN, la DOSY afin d’accéder à cet indice : J. Viéville et al. / Journal of Magnetic Resonance 212 (2011)169–173 Le deuxième système complexe étudié est un type de molécules chimiques mimétiques de l’ADN, les PNA, acides nucléiques peptidiques. Les PNA possèdent des bases nucléiques leur permettant de former des liaisons avec l’ADN ou l’ARN. Nous avons montré par des analyses de RMN que les PNA en solution peuvent former des complexes très stables avec des températures de fusion élevées. Ces analyses RMN sont complétées par des analyses de dichroïsme circulaire.Afin de compléter notre panel d’études sur les interactions moléculaires par RMN, nous avons étudié les interactions protéine-ligand avec greffage de la protéine sur phase solide : J.M.P. Viéville et al. / Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis 89 (2014) 18–23