Systèmes enzymatiques ligninolytiques de Phanerochaete chrysosporium et Streptomyces viridosporus
Auteur / Autrice : | Joël De Leseleuc |
Direction : | Gérard Goma |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Microbiologie |
Date : | Soutenance en 1991 |
Etablissement(s) : | Toulouse, INSA |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
Dans un premier temps, un protocole nouveau de production de lignine-peroxydases en culture submergee et agitee de p. Chrysosporium permet d'obtenir ces enzymes (100 a 150 unites par litre) a partir de pelotes du champignon en fermenteur. Cette technique est aisement extrapolable. Huit peroxydases dont six isoenzymes lignine-peroxydases sont isolees du milieu extracellulaire avec un rendement global de 0,68 et caracterisees. Les lignine-peroxydases oxydent totalement un compose modele de la lignine (structure diaryl propane ether). Le produit majoritaire, l'eldehyde veratrylique, provient du clivage de la liaison intercycle entre les carbones alpha et beta. Par contre, sur une lignocellulose (pate mecanique a haut rendement) le seul effet net observe est une perte importante de blancheur (10 points) sans amelioration des caracteristiques mecaniques de la pate. L'action delignifiante des lignine-peroxydases seules, est limitee. Dans un second temps, l'etude du milieu de culture de s. Viridosporus a permis de mettre en evidence, d'une part, la capacite ligninolytique du microorganisme, et d'autre part, l'existence d'un systeme enzymatique extracellulaire degradant la lignine. En effet, une solubilisation de lignine est obtenue, in vitro, a partir des enzymes extracellulaire de ce microorganisme sur une lignocellulose de peuplier. Pres d'un cinquieme de la lignine est ainsi eliminee. Cette activite est independante des activites cellulases, xylanases et peroxydases egalement isolees de ce milieu de culture et doit etre testee sur un substrat papetier