Etude theorique des mouvements internes de grande amplitude de la decaalanine et du fragment c-terminal de la proteine ribosomale l7/l12

A theoretical study of large amplitude motions in decaalanine and in the c-terminal fragment of l7/l12 ribosomal protein

• Auteur / Autrice : Yves-Henri Sanejouand
• Direction : Jeannine Yon-Kahn
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
• Date : Soutenance en 1990
• Etablissement(s) : Paris 11

Résumé

La plasticite des proteines joue un role majeur dans l'expression de leur fonction. Or, les deplacements amples de groupes d'atomes a l'interieur des proteines sont souvent difficiles a etudier experimentalement. Par exemple, on ne sait dire ce qui distingue entre eux les sous-etats conformationnels mis en evidence par frauenfelder. Pour preciser l'interpretation de ce type de donnee experimentale, les methodes de dynamique moleculaire seraient ideales si le calcul de trajectoires de proteines d'environ 100 nsec etait possible. La methode de dynamique moleculaire confinee que nous avons developpee repose sur la description que donne la theorie des modes normaux des mouvements amples et lents d'une proteine. Elle permet de calculer des trajectoires beaucoup plus longues que d'ordinaire. Cependant, un comportement anharmonique meconnu perturbe le deroulement des trajectoires calculees par notre methode, meme dans le cas d'un polypeptide, une decaalanine, ne subissant aucun changement de conformation. Pour preciser les voies de developpement ulterieur de notre methode, nous avons consacre la troisieme partie de notre these a l'etude d'un mouvement ample et lent a l'interieur d'une petite proteine, le fragment c-terminal de la proteine ribosomale l7/l12