Régulation de l'assimilation du CO2 chez Chlamydomonas reinhardtii par une protéine chloroplastique conditionnellement désordonnée : la CP12
Auteur / Autrice : | Cassy Gerard |
Direction : | Helene Launay, Mehdi Yemloul |
Type : | Projet de thèse |
Discipline(s) : | Biologie-Santé: Biochimie structurale |
Date : | Soutenance en 2024 |
Etablissement(s) : | Aix-Marseille |
Ecole(s) doctorale(s) : | École Doctorale Sciences de la vie et de la santé (Marseille) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : BIP - Bioénergétique et Ingénierie des Protéines |
Equipe de recherche : BIP - E2 - Enzymologie en milieu complexe | |
Jury : | Président / Présidente : Sonia Longhi |
Examinateurs / Examinatrices : Hélène Launay, Sandrine Lanfranchi, Isabelle Landrieu, Julien Henri, Thierry Chardot | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Julien Henri, Thierry Chardot |
Résumé
La protéine chloroplastique CP12 est une protéine conditionnellement désor- donnée impliquée dans la régulation de lassimilation du CO2 chez les organismes photosynthétiques. Elle participe à la régulation lumière/obscurité du cycle de Calvin-Benson-Bassham (CBB) par sa liaison avec deux enzymes clés de ce dernier : la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase et la phosphoribulokinase. À lobs- curité, en conditions oxydantes, la CP12 est partiellement structurée et forme un complexe ternaire impliquant ces enzymes dans lequel leurs activités enzymatiques sont réduites, ce qui stoppe le cycle de CBB. À la lumière, le chloroplaste est un environnement réducteur, et la CP12 réduite est désordonnée. Afin dexplorer dautres fonctions que celle décrite ci-dessus, le gène de la CP12 unique a été muté dans Chlamydomonas reinhardtii pour empêcher sa production. Bien que les taux de croissance des souches de type sauvage et des souches sans la protéine CP12 soient identiques, une étude en protéomique quantitative relative a révélé que labsence de CP12 réoriente le métabolisme de manière importante. Son rôle dans lacquisition du carbone inorganique est exploré au cours de ces travaux. Labsence de CP12 induit une relocalisation de la RuBisCO et une affinité accrue pour le carbone inorganique. La diversité des fonctions de la CP12 peut être comprise grâce à une caractérisa- tion plus approfondie de ses propriétés structurales dans ces conditions réductrices. À ce jour, la CP12 na été étudiée quen solution, loin des conditions réelles de son environnement natif, encombré et hétérogène. Par Résonance Magnétique Nucléaire, linfluence de paramètres physico-chimiques tels que lencombrement moléculaire, le pH ou leffet des charges a été étudiée sur les ensembles conformationnels de la protéine. La CP12, en tant que protéine conditionnellement désordonnée, est un bon candidat pour démontrer linfluence de ces paramètres sur la conformation des protéines et la régulation des voies métaboliques