Thèse en cours

Régulation de l'assimilation du CO2 chez Chlamydomonas reinhardtii par une protéine chloroplastique conditionnellement désordonnée : la CP12

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AttentionLa soutenance a eu lieu en 2024. Le document qui a justifié du diplôme est en cours de traitement par l'établissement de soutenance.
Auteur / Autrice : Cassy Gerard
Direction : Helene LaunayMehdi Yemloul
Type : Projet de thèse
Discipline(s) : Biologie-Santé: Biochimie structurale
Date : Soutenance en 2024
Etablissement(s) : Aix-Marseille
Ecole(s) doctorale(s) : École Doctorale Sciences de la vie et de la santé (Marseille)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : BIP - Bioénergétique et Ingénierie des Protéines
Equipe de recherche : BIP - E2 - Enzymologie en milieu complexe
Jury : Président / Présidente : Sonia Longhi
Examinateurs / Examinatrices : Hélène Launay, Sandrine Lanfranchi, Isabelle Landrieu, Julien Henri, Thierry Chardot
Rapporteurs / Rapporteuses : Julien Henri, Thierry Chardot

Résumé

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La protéine chloroplastique CP12 est une protéine conditionnellement désor- donnée impliquée dans la régulation de l’assimilation du CO2 chez les organismes photosynthétiques. Elle participe à la régulation lumière/obscurité du cycle de Calvin-Benson-Bassham (CBB) par sa liaison avec deux enzymes clés de ce dernier : la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase et la phosphoribulokinase. À l’obs- curité, en conditions oxydantes, la CP12 est partiellement structurée et forme un complexe ternaire impliquant ces enzymes dans lequel leurs activités enzymatiques sont réduites, ce qui stoppe le cycle de CBB. À la lumière, le chloroplaste est un environnement réducteur, et la CP12 réduite est désordonnée. Afin d’explorer d’autres fonctions que celle décrite ci-dessus, le gène de la CP12 unique a été muté dans Chlamydomonas reinhardtii pour empêcher sa production. Bien que les taux de croissance des souches de type sauvage et des souches sans la protéine CP12 soient identiques, une étude en protéomique quantitative relative a révélé que l’absence de CP12 réoriente le métabolisme de manière importante. Son rôle dans l’acquisition du carbone inorganique est exploré au cours de ces travaux. L’absence de CP12 induit une relocalisation de la RuBisCO et une affinité accrue pour le carbone inorganique. La diversité des fonctions de la CP12 peut être comprise grâce à une caractérisa- tion plus approfondie de ses propriétés structurales dans ces conditions réductrices. À ce jour, la CP12 n’a été étudiée qu’en solution, loin des conditions réelles de son environnement natif, encombré et hétérogène. Par Résonance Magnétique Nucléaire, l’influence de paramètres physico-chimiques tels que l’encombrement moléculaire, le pH ou l’effet des charges a été étudiée sur les ensembles conformationnels de la protéine. La CP12, en tant que protéine conditionnellement désordonnée, est un bon candidat pour démontrer l’influence de ces paramètres sur la conformation des protéines et la régulation des voies métaboliques