Foldamères fluorés: synthèse, étude structurale et capacité à interagir avec les protéines amyloïdes

Fluorinated foldamers: synthesis, structuration and capacity to interact with amyloid proteins

• Auteur / Autrice : Marine Pietri
• Direction : Grégory Chaume, Nathalie Lensen
• Type : Projet de thèse
• Discipline(s) : Chimie - Cergy
• Date : Inscription en doctorat le 01/11/2022
• Etablissement(s) : CY Cergy Paris Université
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Sciences et ingénierie (Cergy-Pontoise, Val d'Oise)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Biomolécules : Conception, Isolement et Synthèse

Mots clés

Mots clés libres

Foldamères

Fluor

Protéines amyloïdes

Peptides

Foldamers

Fluorine

Amyloid proteins

Résumé

Ce projet de thèse propose d'étudier l'effet de l'introduction de motifs fluorés spécifiques dans des foldamers mimant l'hélice α/310 et la polyproline II. L'influence des motifs fluorés sera étudiée sur (i) leur structuration, (ii) leur stabilité contre la protéolyse, (iii) leur capacité à interagir avec les protéines amyloïdes pour inhiber leur agrégation, (iv) leur capacité à traverser les biomembranes en tant que peptides pénétrant dans les cellules (CPP).

This thesis project propose to study the effect of introducing specific fluorinated motifs into foldamers mimicking α/310 helix- and polyproline II. The influence of fluorinated moieties will be studied on (i) their structuring, (ii) their stability against proteolysis, (iii) their ability to interact with amyloid proteins to inhibit their aggregation, (iv) their ability to cross biomembranes as cell-penetrating peptides (CPP).