Etude des mécanismes de persulfuration des protéines chez les plantes

Study of protein persulfuration mechanisms in plants

• Auteur / Autrice : Zhichao Liu
• Direction : Jérémy Couturier, Nicolas Rouhier
• Type : Projet de thèse
• Discipline(s) : Biologie et écologie des forêts et des agrosystèmes
• Date : Inscription en doctorat le 01/10/2022
• Etablissement(s) : Université de Lorraine
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale SIReNa - Science et ingénierie des ressources naturelles (Lorraine ; 2018-....)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : IAM - Interactions Arbres Microrganismes
• Partenaire(s) de recherche : Equipe de recherche : Réponse au stress & régulation redox

Mots clés

Mots clés libres

Régulation redox

Réponse aux stress

Modifications post traductionnelles

Persulfuration des protéines

Sulfure d'hydrogène

Redox regulation

Stress response

Post translational modifications

Protein persulfidation

Hydrogen sulfide

Résumé

Le sulfure d'hydrogène (H2S) est un effecteur gazeux impliqué dans une grande variété de processus physiologiques dans la plupart des organismes, y compris les organismes photosynthétiques. La modification oxydative des résidus de cystéine en persulfures est suggérée pour représenter la principale manière par laquelle H2S exerce ses fonctions biologiques. La signalisation H2S via la persulfuration des résidus de cystéine protéique représente un nouveau mécanisme de commutation thiol comparable à la nitrosylation, la glutathionylation ou la formation de liaisons disulfure. Les analyses protéomiques suggèrent que les protéines persulfurées participent à un large éventail de fonctions biologiques, régulant des processus importants tels que le métabolisme du carbone, les réponses des plantes aux stress abiotiques et biotiques, la croissance et le développement des plantes, la traduction des protéines et l'autophagie. Jusqu'à présent, les liens entre les protéines productrices d'H2S et l'état de persulfuration cellulaire n'ont pas été clairement identifiés. De plus, les systèmes réducteurs ont un rôle important dans le contrôle de la persulfuration des protéines, avec un double rôle possible dans la régulation de la production/signalisation de H2S et/ou de la persulfuration des protéines. Ce projet portera sur l'étude des mécanismes moléculaires contrôlant la persulfuration des protéines chez les plantes. Il vise à répondre à deux questions majeures à savoir l'identité des voies enzymatiques responsables de la persulfuration des protéines et l'implication des systèmes réducteurs dans la régulation des mécanismes de signalisation de la persulfuration des protéines et de la trans-persulfuration.

Hydrogen sulfide (H2S) is a gaseous effector involved in a wide variety of physiological processes in most organisms including photosynthetic organisms. The oxidative modification of cysteine residues to persulfides is suggested to represent the main way by which H2S exerts its biological functions. H2S signaling via persulfidation of protein cysteine residues represents a novel thiol switching mechanism comparable to nitrosylation, glutathionylation or disulfide bond formation. Proteomic analyses suggest that persulfidated proteins participate in a wide range of biological functions, regulating important processes such as carbon metabolism, plant responses to abiotic and biotic stresses, plant growth and development, protein translation and autophagy. Up to now, the links between the H2S-producing proteins and the cellular persulfidation state have not been clearly identified. Moreover, reducing systems have an important role to control protein persulfidation, with a possible dual role in regulating H2S production/signaling and/or protein persulfidation. This project will focus on the study of the molecular mechanisms controlling protein persulfidation in plants. It aims at answering two major questions i.e. the identity of enzymatic pathways responsible for protein persulfidation and the involvement of reducing systems in the regulation of protein persulfidation and trans- persulfidation signaling mechanisms.