Exploration de nouvelles transglutaminases actives à froid pour la préparation de biomatériaux protéiques
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Auteur / Autrice : | Han Liu |
Direction : | Corinne Nardin, Yi Zhang |
Type : | Projet de thèse |
Discipline(s) : | Chimie analytique |
Date : | Inscription en doctorat le 08/02/2022 |
Etablissement(s) : | Pau |
Ecole(s) doctorale(s) : | Sciences Exactes et leurs Applications |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Institut des sciences analytiques et de Physico-chimie pour l'Environnement et les Matériaux |
Mots clés
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Mots clés libres
Résumé
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La transglutaminase (TGase, EC 2.3.2.13) catalyse des réactions de réticulation par la formation de liaisons covalentes isopeptidiques entre les groupes γ-carboxamide des résidus de glutamine et les résidus de lysine, augmentant ainsi la stabilité des matériaux. Cette thèse a trois objectifs : (1) l'étude de l'application potentielle de la TGase dans les biomatériaux protéiques, (2) l'expression soluble d'une rTGase active à froid et ses effets sur les caractéristiques structurelles et fonctionnelles des hydrolysats de protéines de pois (PPH), (3) la découverte d'une nouvelle TGase active à froid à partir du transcriptome du krill antarctique.