Thèse soutenue

Séchage par atomisation de produits biopharmaceutiques
FR  |  
EN
Accès à la thèse
Auteur / Autrice : Carla María Barcelo Chong
Direction : Maria Inês RéMostafa Nakach
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Génie des Procédés et de l'Environnement
Date : Soutenance le 10/03/2023
Etablissement(s) : Ecole nationale des Mines d'Albi-Carmaux
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Mécanique, énergétique, génie civil et procédés (Toulouse)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Centre de recherche d'Albi en génie des procédés des solides divisés, de l'énergie et de l'environnement (Albi ; 2012-....) - Centre de recherche d'Albi en génie des procédés des solides divisés- de l'énergie et de l'environnement / RAPSODEE
Jury : Président / Présidente : Roman Peczalski
Examinateurs / Examinatrices : Maria Inês Ré, Mostafa Nakach, Stéphane Desobry, Helen Hughes, Vasco Filipe
Rapporteurs / Rapporteuses : Stéphane Desobry, Helen Hughes

Résumé

FR  |  
EN

L'obtention des produits biopharmaceutiques sous une forme sèche présente différents avantages pour la prolongation de la stabilité des formulations. Néanmoins, les procédés de séchage imposent aux protéines différentes sources de stress. Pour ce qui est du procédé de séchage par atomisation utilisé dans le cadre de cette thèse, les produits biopharmaceutiques sont exposés au stress thermique et aux forces de cisaillement et d'adsorption à l'interface liquide/air lors de l'atomisation. L'intensité du stress doit être contrôlée et maîtrisée lors du séchage pour éviter des changements structuraux des produits biopharmaceutiques. Les conditions d'opération lors de l'atomisation et la formulation vont conditionner fortement les propriétés d'usage de la biomolécule (masse volumique, granulométrie et propriétés cohésives en plus des propriétés fonctionnelles) ainsi comme sa stabilité. Cette thèse cherche à représenter les interactions entre les différents paramètres du séchage par atomisation ainsi comme l'effet des différents excipients sur lesquels on peut agir pour contrôler la stabilité de la protéine, la fonctionnalité et l'intégrité des particules solides obtenues.