Théorie de la thermophorèse des protéines

Theory of protein thermophoresis

• Auteur / Autrice : Thibaut Seuwin
• Direction : Alois Wurger
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Lasers, Matière et Nanosciences
• Date : Soutenance le 11/10/2024
• Etablissement(s) : Bordeaux
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale des sciences physiques et de l’ingénieur (Talence, Gironde ; 1995-....)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Laboratoire Ondes et Matière d'Aquitaine
• Jury : Président / Présidente : Thomas Bickel
• Jury : Examinateurs / Examinatrices : Nicolas Combe
• Jury : Rapporteurs / Rapporteuses : Frank Cichos, Guillaume Baffou

Mots clés

Mots clés contrôlés

Osmose

Protéines

Liaisons hydrogène

Thermophorèse

Mots clés libres

Thermophorèse

Liaisons hydrogènes

Protéines

Thermo-osmose

Thermophoresis

Hydrogen bond

Proteins

Thermo-osmosis

Résumé

La thermophorèse est l’emergence d’un gradient de concentration d’une espèce en solution sousl’effet d’un gradient de température. Selon le système, les molécules en solution s’accumulent côté chaudou côté froid, selon plusieurs paramètres, tels que le solvent, la concentration, ou encore la température. Lecas de la thermophorèse des protéines dans l’eau en régime dilué est particulier : la direction du gradientde concentration dépend de la température elle même. A relativement basse température, typiquement endessous de 20 Celsius degrees, les molécules s’accumulent côté chaud, et aux plus hautes températures côtéfroid. Ce comportement a été observé avec des systèmes divers, comme les polypeptides et l’ADN. Jusqu’ici,les théories développées autour de la thermophorèse ont été notamment capables d’expliquer avec succès lamigration des aérosols et des colloïdes chargés vers le froid, mais n’ont pas pu rendre compte de l’accumulationvers le chaud à basse température, ni le changement de comportement observé aux alentours de 20 degrésCelsius. Les interactions entre le solvent et la surface des particles sont à l’origine du déplacement sousl’effet du gradient de température, mais dans le cas des protéines en milieu aqueux, les contributions desinteractions électrostatiques, van der Waals et hydrophobes ont été montrées incapables de rendre compte del’observation expérimentale. En se basant sur des indices montrant un lien entre hydrophilie et thermophorèse,nous soupçonnons les liaisons hydrogènes formées entre la surface de la particle et les molécules d’eau de jouerun rôle majeur dans l’accumulation vers les endroits chauds. Nous développons un modèle théorique, basésur une approche mécanique où nous considérons les molécules d’eau comme des objects discrets, établissantdes liaisons hydrogènes avec les sites hydrophiles à la surface de la particule, par des sauts. Les observationsexpérimentales indiquent une dépendance en température de ces sauts. Avec un gradient de température,cela pourrait résulter en un écoulement des molécules d’eau vers le bord froid, propulsant la particule versle bord chaud. Notre modèle a donné des résultats encourageants, qualitativement et quantitativement, etsemble valider l’hypothèse d’une contribution au mouvement, dirigée vers le chaud, ayant pour origine lessauts des molécules d’eau à la surface de la particule.

Thermophoresis is the emergence of a concentration gradient of a dissolved species generated by atemperature gradient. From one system to another, the molecules of the solute species accumulate on the hotside or the cold side, depending on several parameters, such as solvent, concentration, and temperature. Thecase of protein thermophoresis in water in dilute regime is particular, because the direction of accumulationdepends on temperature: at relatively low temperatures, typically below 20 Celsius degrees, the moleculesmigrate to the hot side, but at higher temperatures to the cold side. This behavior has been reported for severalsystems, such as polypeptides or DNA. So far, the theoretical understandings of thermophoresis have notablybeen capable of explaining the migration of aerosols and charged colloids away from the hot spot, but havenot been able to describe successfully the accumulation in hotter areas, nor the change of behavior reportedat temperatures around 20 Celsius degrees. The interactions between the solvent and the particle’s surfaceare responsible for the thermophoretic motion; however, in the case of protein thermophoresis in aqueousmedium, the contributions of electrostatic, van der Waals and hydrophobic interactions cannot account forthe experimental observation. Based on some clues that highlight a connection between hydrophilicity andthermophoresis, we suspect the hydrogen bonds formed between the particle surface and water to play a majorrole in the motion towards the hotter areas. We develop a theoretical model, based on a mechanical approachthat treat water molecules as discrete objects, that establish hydrogen bonds with the hydrophilic spots atthe surface of the particle, jumping tangentially. Experimental data support the idea that jumps feature atemperature dependence. Combined with a temperature gradient, this could result in a creep flow of watertowards the colder areas, propelling the particle to hotter places. Our model has given encouraging results,both qualitatively and quantitatively, that those jumps could be responsible for a contribution directing themotion of particles towards the hot spot.