Les transports d'ions à travers la membrane du thylacoïde chez Chlamydomonas reinhardtii

Ion transport across thylakoid membranes in Chlamydomonas reinhardtii

• Auteur / Autrice : Marcio Rodrigues Azevedo
• Direction : Catherine De vitry, Benjamin Bailleul
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biologie
• Date : Soutenance le 20/03/2023
• Etablissement(s) : université Paris-Saclay
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Sciences du végétal : du gène à l'écosystème (Orsay, Essonne ; 2015-....)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Biologie du chloroplaste et perception de la lumière chez les micro-algues (Paris ; 2005-....)
• Partenaire(s) de recherche : Référent : Faculté des sciences d'Orsay
• Partenaire(s) de recherche : graduate school : Université Paris-Saclay. Graduate School Biosphera (2020-….)
• Jury : Président / Présidente : Sébastien Thomine
• Jury : Examinateurs / Examinatrices : Xenie Johnson, Marion Eisenhut
• Jury : Rapporteur / Rapporteuse : Xenie Johnson, Giovanni Finazzi

Mots clés

Mots clés contrôlés

Chloroplast Proton-Translocating ATPases

Thylacoïdes

Échange d'ions

Chlamydomonas reinhardtii

Photosynthèse

Mots clés libres

Photosynthèse

Thylacoïde

Chlamydomonas reinhardtii

Transporteurs d'ions

Photosynthesis

Thylakoid

Chlamydomonas reinhardtii

Ion transport

Résumé

Dans la photosynthèse oxygénique, l'oxydation de l’eau par le photosystème II (PSII) est catalysée par un cluster de manganèse et la force motrice protonique (PMF) générée par le transfert d'électrons le long de la membrane du thylacoïde est dissipée principalement par l'ATP synthase du chloroplaste. Un crible basé sur la photosensibilité du PSII a été entrepris chez Chlamydomonas reinhardtii. Ce travail de thèse a permis l’isolation d'un mutant du principal transporteur de manganèse à travers la membrane du thylacoïde CGLD1/PAM71 et de nouveaux mutants de l'ATP synthase du chloroplaste. Ces derniers démontrent l'exigence de l'hétérodimère AtpF-ATPG comme tige périphérique et la stabilisation de l'ARNm atpE par la protéine OPR MDE1. L'étude de la PMF à travers la membrane thylacoïde chez les mutants dépourvus de l'ATP synthase du chloroplaste révèle une voie alternative pour la dissipationde la PMF ne dépendant pas strictement de l'antiporteur échangeur proton/cation K+ 3 (KEA3).

In oxygenic photosynthesis, light-driven oxidation of water by photosystem II (PSII) is catalyzed by a manganese cluster and the proton motive force (PMF) generated by the electron transfer along the thylakoid membrane is dissipated mainly by the chloroplast ATP synthase coupled to ATP synthesis. The screen based on light PSII photosensitivity undertook in Chlamydomonas reinhardtii during this PhD thesis led to the isolation of a mutant of the main manganese transporter across the thylakoid membrane CGLD1/PAM71 required for an efficient PSII donor side and of novel chloroplast ATP synthase mutants. The latter demonstrate the requirement of AtpF-ATPG heterodimer as the peripheral stalk and the stabilization of atpE mRNA by the OPR protein MDE1. The study of the fate of the PMF across the thylakoid membrane in mutants lacking the chloroplast ATPase reveals an alternative pathway for PMF dissipation not strictly dependent on proton/cation K+ exchange antiporter 3 (KEA3)