Ion transport across thylakoid membranes in Chlamydomonas reinhardtii

par Marcio Rodrigues Azevedo

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Catherine De vitry et de Benjamin Bailleul.

Le président du jury était Sébastien Thomine.

Le jury était composé de Xenie Johnson, Marion Eisenhut.

Les rapporteurs étaient Xenie Johnson, Giovanni Finazzi.

  • Titre traduit

    Les transports d'ions à travers la membrane du thylacoïde chez Chlamydomonas reinhardtii


  • Résumé

    Dans la photosynthèse oxygénique, l'oxydation de l’eau par le photosystème II (PSII) est catalysée par un cluster de manganèse et la force motrice protonique (PMF) générée par le transfert d'électrons le long de la membrane du thylacoïde est dissipée principalement par l'ATP synthase du chloroplaste. Un crible basé sur la photosensibilité du PSII a été entrepris chez Chlamydomonas reinhardtii. Ce travail de thèse a permis l’isolation d'un mutant du principal transporteur de manganèse à travers la membrane du thylacoïde CGLD1/PAM71 et de nouveaux mutants de l'ATP synthase du chloroplaste. Ces derniers démontrent l'exigence de l'hétérodimère AtpF-ATPG comme tige périphérique et la stabilisation de l'ARNm atpE par la protéine OPR MDE1. L'étude de la PMF à travers la membrane thylacoïde chez les mutants dépourvus de l'ATP synthase du chloroplaste révèle une voie alternative pour la dissipationde la PMF ne dépendant pas strictement de l'antiporteur échangeur proton/cation K+ 3 (KEA3).


  • Résumé

    In oxygenic photosynthesis, light-driven oxidation of water by photosystem II (PSII) is catalyzed by a manganese cluster and the proton motive force (PMF) generated by the electron transfer along the thylakoid membrane is dissipated mainly by the chloroplast ATP synthase coupled to ATP synthesis. The screen based on light PSII photosensitivity undertook in Chlamydomonas reinhardtii during this PhD thesis led to the isolation of a mutant of the main manganese transporter across the thylakoid membrane CGLD1/PAM71 required for an efficient PSII donor side and of novel chloroplast ATP synthase mutants. The latter demonstrate the requirement of AtpF-ATPG heterodimer as the peripheral stalk and the stabilization of atpE mRNA by the OPR protein MDE1. The study of the fate of the PMF across the thylakoid membrane in mutants lacking the chloroplast ATPase reveals an alternative pathway for PMF dissipation not strictly dependent on proton/cation K+ exchange antiporter 3 (KEA3)



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