Production d'hydrolysats de protéines des muscles du pataclet (Diplodus annularis) et leur caractérisation physicochimique, fonctionnelle, biologique et peptidomique
Auteur / Autrice : | Fatma Hamed |
Direction : | Naïma Nedjar, Ahmed Barkia |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biotechnologies agroalimentaires, sciences de l'aliment, physiologie |
Date : | Soutenance le 15/12/2023 |
Etablissement(s) : | Université de Lille (2022-....) en cotutelle avec Université de Sfax (Tunisie) |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale Sciences de la matière, du rayonnement et de l'environnement (Lille ; 1992-....) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : UMR Transfrontalière BioEcoAgro |
Jury : | Président / Présidente : Mounira Hmani |
Examinateurs / Examinatrices : Nadia Oulahal | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Sami Fattouch, Jean-Luc Courthaudon |
Mots clés
Résumé
L'hydrolyse limitée des protéines alimentaires conduit à la production de peptides dotés d'un potentiel nutritif, fonctionnel et bioactif intéressant. Cependant, ce potentiel est dépendant de la nature des protéines substrat, de la spécificité de la protéase utilisée et des conditions de la réaction d'hydrolyse. Par conséquent, on peut logiquement escompter l'obtention de peptides originaux par leur structure, leur fonctionnalité et leur bioactivité en faisant le bon choix de ces paramètres. Les travaux de la présente thèse initient la valorisation dans ce domaine, du muscle du poisson pataclet. Dans ces travaux, deux hydrolysats des protéines de cette source étaient préparés par action séparée de la savinase (HPP-S) et de l'alcalase (HPP-AL), et leurs propriétés physicochimiques, fonctionnelles, biologiques examinées. L'approche peptidomique peut aider à mieux clarifier la relation qui existe entre la structure d'un peptide et son activité biologique. C'est pourquoi nous avons effectué une analyse peptidomique des hydrolysats et de leurs fractions. Les conditions de l'hydrolyse effectuée ont permis de produire des hydrolysats de protéines de muscle de pataclet capables de se comporter comme antioxydants et antibactériens, avec une plus grande efficacité de HPP-S qui avait le plus fort DH (15,42% contre 8,14% pour HPP-AL). Ce dernier était choisi pour être utilisé dans le test de conservation et pour la préparation de fractions qui étaient l'objet d'une analyse peptidomique. L'analyse des différentes fractions par couplage UPLC-MS/MS avait révélé que la MM ≤1250 Da et le degré d'hydrophobicité ≥ 50% étaient des caractéristiques communes des antioxydants et des antibactériens.