Conception de peptides de novo s’autoassemblant en hélices β gauche
Auteur / Autrice : | Maxime Naudé |
Direction : | Peter Faller |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Chimie |
Date : | Soutenance le 28/10/2022 |
Etablissement(s) : | Strasbourg |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) |
Jury : | Président / Présidente : Cécilia Ménard-Moyon |
Examinateurs / Examinatrices : Marie-Thérèse Paternostre, Wadih Ghattas | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Vincent Forge, Olivier Sénèque |
Mots clés
Résumé
Les métalloenzymes artificielles représentent une option viable pour concevoir des catalyseurs combinant les avantages de la catalyse homogène et enzymatique afin de remplacer les catalyseurs utilisés de nos jours, souvent à base de métaux rares et issus de la pétrochimie. Pour se faire, une des manières est de concevoir rationnellement de petites unités peptidiques, appelées briques, s’autoassemblant pour former des fibres stables et robustes. Un des repliements identifiés pour cette application est l’hélice β gauche de type I (LβH)(e.g. plusieurs exemples avec des métaux). Cette thèse présente l'analyse de séquences naturelles contenant des LβHs mettant en évidence les résidus importants pour le repliement. Ensuite, à partir de cette analyse, des peptides formant des fibres très susceptibles de se replier en LβΗs ont été conçus et analysés par spectroscopies IR et CD, fluorescence, TEM, modélisation... tout étant en accord avec le repliement attendu. Nous nous sommes également intéressés à la conception d’un motif minimal pouvant permettre la formation de mimes de LβHs étudiés par DRX. Malheureusement, les structures ne sont pas en accord avec le repliement attendu.