Thèse soutenue

De l'unité d'assemblage à la capside : application in silico au norovirus et au virus de l'hépatite B
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Auteur / Autrice : Jean-Charles Carvaillo
Direction : Stéphane BressanelliYves Boulard
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biochimie et biologie structurale
Date : Soutenance le 25/06/2021
Etablissement(s) : université Paris-Saclay
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Innovation thérapeutique : du fondamental à l'appliqué
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Institut de biologie intégrative de la cellule (Gif-Sur-Yvette, Essonne ; 2015-....)
référent : Faculté de pharmacie
Jury : Président / Présidente : Sylvie Nessler
Examinateurs / Examinatrices : Anja Böckmann, Chantal Prévost, Jean Cognet
Rapporteurs / Rapporteuses : Anja Böckmann, Chantal Prévost

Résumé

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Les virus comportent une coque permettant de protéger et de transporter l’information virale. Cette coque est composée de plusieurs copies de protéines capables de s’assembler d’elles-mêmes, autour ou indépendamment de l’information virale. Au cours de la vie d’un virus, les protéines impliquées dans l’assemblage sont dotées de multiples rôles. En plus du transport et de la protection, elles peuvent réguler ou détourner la machinerie cellulaire de l’hôte infecté. Elles peuvent aussi servir de leurre face aux défenses immunitaires de l’organisme. Dans cette thèse, à l’aide de méthodes calculatoires sur des superordinateurs, les mécanismes d’assemblage et d’interaction de ces protéines sont étudiés. Ces travaux permettent d’avoir une meilleure idée de l’assemblage de la coque vide du virus de la gastroentérite de l’Homme. En ce qui concerne le virus de l’hépatite B (VHB), ces études mettent en évidence la fixation d’ions zinc par la protéine de coque du VHB. Le zinc pourrait jouer un rôle essentiel dans l’interaction avec le matériel génétique. Ces travaux aident aussi à comprendre comment cette protéine transporte l’information virale vers le noyau des cellules du foie.