Thèse soutenue

Développement ciblé de systèmes hybrides supportés à base de laccase pour la catalyse en flux continu
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Auteur / Autrice : Fangfang Yang
Direction : Yasmina MekmoucheThierry Tron
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences Chimiques
Date : Soutenance le 19/10/2021
Etablissement(s) : Ecole centrale de Marseille
Ecole(s) doctorale(s) : Ecole Doctorale Sciences Chimiques (Marseille)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Institut des sciences moléculaires de Marseille (ISM2) - Institut des Sciences Moléculaires de Marseille / ISM2
Jury : Président / Présidente : Ling Peng
Examinateurs / Examinatrices : Yasmina Mekmouche, Thierry Tron, Bélèn Albela, Nicolas Mano, Laurence Hecquet
Rapporteurs / Rapporteuses : Bélèn Albela, Nicolas Mano

Mots clés

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Résumé

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Les catalyseurs hétérogènes sont aujourd’hui'hui largement développés afin d'obtenir une meilleure stabilité, une meilleure réutilisation ainsi qu'une meilleure localisation. Dans cette optique, nous avons d'abord préparé des catalyseurs hétérogènes à base d'enzymes par l'immobilisation d’une laccase d'origine fongique contenant seulement deux lysines de surface spatialement proches (K40, K71) ainsi que deux de ses variants contenant une lysine unique -une située à proximité du site d'oxydation du substrat (K157) et une à l'opposé de ce site d'oxydation (K71)- dans des mousses de silice de type Si(HIPE) à porosités contrôlées. L'immobilisation a été réalisée par liaison covalente entre l'enzyme et la mousse activée à faible teneur en glutaraldéhyde. En testant la décoloration de colorants dans un réacteur à flux continu, nous montrons que l'activité du catalyseur hétérogène est comparable à son homologue homogène. Son activité opérationnelle reste aussi élevée que 60 % après douze cycles de décoloration consécutifs et un an de stockage. Plus important encore, en comparant les activités sur différents substrats pour des catalyseurs orientés différemment, nous montrons une discrimination double pour l'ABTS par rapport à l'ascorbate. Par ailleurs, les métalloenzymes artificielles peuvent utiliser les avantages des catalyseurs métalliques et enzymatiques pour réaliser une oxydation aérobie de manière durable. Nous avons donc immobilisé un complexe Pd(II) à base de biquinoline et une laccase dans des monolithes de silice pour l'oxydation de l'alcool veratrylique. Afin de contrôler la réactivité, trois méthodes d'immobilisation ont été utilisées pour la construction de ces catalyseurs hybrides hétérogènes. Les catalyseurs hybrides immobilisés présentent une activité améliorée par rapport au complexe de Pd immobilisé seul pour chaque méthode testée, attestant de la synergie entre le Pd et la laccase. En modulant l'orientation de l'enzyme vers le complexe de Pd(II) et la mousse de silice, nous montrons que l'activité de l'hybride de Pd(II)/UNIK157 est en moyenne deux fois plus importante que celle de Pd(II)/UNIK71. Une bonne stabilité et réutilisation est observée quel que soit l'orientation de l'enzyme. Cette étude donne un aperçu de l'utilisation de supports solides qui au-delà de permettre la stabilité et la réutilisation deviennent des partenaires synergiques dans le processus catalytique.