Rôle de la farnésylation des protéines dans le développement des graines chez Arabidopsis

The role of protein farnesylation in Arabidopsis seed development

• Auteur / Autrice : Valentin Vergés
• Direction : Nathalie Guivarc'h
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences de la vie et de la santé. Physiologie végétale
• Date : Soutenance le 05/02/2020
• Etablissement(s) : Tours
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Santé, Sciences Biologiques et Chimie du Vivant (Centre-Val de Loire ; 2012-....)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Biomolécules et biotechnologies végétales (Tours)
• Jury : Président / Présidente : David Giron
• Jury : Examinateurs / Examinatrices : Sabine D'Andréa, Loïc Rajjou, Christelle Dutilleul, Eric Ducos
• Jury : Rapporteurs / Rapporteuses : Emmanuel Baudouin, Gwyneth Ingram

Mots clés

Mots clés contrôlés

Triglycérides

Facteurs de transcription

Protéines végétales

Méthylation

Phénotype

Plantes -- Développement

Farnésyl transférase

Peptides vecteurs

Graines

Transduction du signal cellulaire chez les plantes

Arabidopsis thaliana

Mots clés libres

Farnésylation

Hierarchical clustering

Prénylation

Protéines CaaX

Développement des graines

Arabidopsis thaliana

CaaX protein

Farnesylation

Hierarchical clustering

Prenylation

Seed

Résumé

La farnésylation de protéine est une modification post-traductionnelle consistant en l’ajout d’un groupement farnésyl (C15) sur des protéines cibles équipées d’un motif appelé CaaX-box. Chez Arabidopsis, le mutant era1 est déficient dans le couplage du farnésyl aux CaaX-box et permet d’étudier l’effet de la farnésylation dans la plante. era1 présente de graves anomalies développementales néanmoins, ses graines sont plus volumineuses et ont des contenus biochimiques modifiés. Ces caractères seraient partiellement imputables à la protéine farnésylée ASG2 dont le mutant produit également des graines altérées. Mais d’autres phénotypes du mutant era1 liés à la maturation du gynécée, la pollinisation ou au développement des graines demeurent inexpliqués.Afin d’identifier des protéines farnésylées pouvant expliquer ces phénotypes, une étude bibliographique et une analyse par hierarchical clustering utilisant des données microarrays ont permis de cerner 16 gènes sur les 450 codant les protéines à CaaX-box chez Arabidopsis. L’évaluation morphologique et biochimique des graines des mutants KO de ces 16 candidats a permis l’identification de quatre gènes potentiellement responsables des phénotypes des graines era1. De plus, les CaaX-box des quatre protéines correspondantes sont farnésylables et l’absence de farnésylation dans le mutant era1 pourrait modifier leur localisation subcellulaire et/ou altérer leur fonctionnement. Comprendre comment les protéines à CaaX-box interviennent dans le développement et la maturation de la graine permettrait d’identifier de nouvelles cibles pour la sélection des oléagineuses.

Protein farnesylation is a post-translational modification consisting in the addition of a farnesyl moiety (C15) to the CaaX-box of target proteins. In Arabidopsis, the era1 mutant is impaired for the transfer of farnesyl to CaaX-box and it is used to study the effect of farnesylation in plant. era1 shows severe developmental defects but produces larger seeds with modified biochemical contents. These traits may partly be attributed to the farnesylated protein ASG2 whose mutant also has altered seeds. Other era1 phenotypes related to gynoecium maturation, pollination and seed development remain unexplained.To identify farnesylated proteins involved in those phenotypes, a bibliographic study and a hierarchical clustering analysis using microarray data led to the selection of 16 genes among the 450 ones encoding CaaX-box proteins in Arabidopsis. The morphological and biochemical characterization of the seeds of KO mutants for each of the 16 candidates allowed us to identify four genes potentially responsible for era1 seed phenotypes. Moreover, the CaaX-boxes of the corresponding proteins are farnesylatable and the absence of farnesylation in era1 may affect their subcellular localization and/or function. Understanding the role of CaaX-box proteins in seed development and maturation could lead to the identification of new targets for the selection of oleaginous crops.