Etude de la nouvelle protéine morphogène CozEb chez la bactérie Streptococcus pneumoniae
Auteur / Autrice : | Marine Restelli |
Direction : | Christophe Grangeasse, Sébastien Guiral |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Aspects moléculaires et cellulaires de la cellule |
Date : | Soutenance le 25/09/2020 |
Etablissement(s) : | Lyon |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale Interdisciplinaire Sciences-Santé (Villeurbanne ; 1995-....) |
Partenaire(s) de recherche : | établissement opérateur d'inscription : Université Claude Bernard (Lyon ; 1971-....) |
Laboratoire : Molecular Microbiology and Structural Biochemistry (Lyon ; 1999-....) | |
Jury : | Président / Présidente : Patrice Gouet |
Examinateurs / Examinatrices : Christophe Grangeasse, Nathalie Campo, Frédérique Pompeo, Annemarie Wehenkel, Cécile Morlot | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Nathalie Campo, Frédérique Pompeo, Annemarie Wehenkel |
Mots clés
Résumé
Le composant majeur de la paroi cellulaire bactérienne, le peptidoglycane, assure le maintien de la forme cellulaire et la protection mécanique nécessaire à l'intégrité de la cellule. Son assemblage est finement contrôlé par des mécanismes de régulation spécifiques des différentes espèces et formes de la cellule bactérienne. Le peptidoglycane est formé de chaines de sucres réticulées entre elles par des ponts peptidiques. La famille des Penicillin-Binding Proteins (PBPs) rassemble des protéines catalysant la polymérisation et la réticulation du peptidoglycane. Au cours de ma thèse, j'ai identifié et caractérisé un nouveau régulateur de l'assemblage du peptidoglycane chez la bactérie Streptococcus pneumoniae, la protéine CozEb. Ainsi, j'ai montré que l’absence de CozEb induit des défauts morphologiques, montrant son importance dans le maintien de la forme cellulaire. J’ai également mis en évidence que CozEb interagit avec toutes les PBPs et avec CozEa, un autre régulateur homologue à CozEb régulant spécifiquement la PBP PBP1a. Bien que CozEb ne semble pas réguler PBP1a, j’ai ensuite démontré que la surproduction de CozEb compense l’absence de CozEa. J’ai enfin mis en évidence que CozEa et CozEb possèdent une localisation membranaire dynamique et qu'elles ne sont pas retrouvées au septum de division. Je propose ainsi un modèle dans lequel CozEa et CozEb agiraient tel un système de surveillance assurant le confinement des PBP au site de division pour garantir un assemblage correct du peptidoglycane. Ces travaux permettent ainsi d’approfondir la compréhension des mécanismes d’assemblage du peptidoglycane qui est indispensable à la survie d'une bactérie pathogène pour l'homme