Anchoring mechanism of the plant protein remorin to membrane nanodomains

par Anthony Legrand

Thèse de doctorat en Biologie Végétale

Sous la direction de Sébastien Mongrand.

Le président du jury était Derek McCusker.

Le jury était composé de Sébastien Mongrand, Derek McCusker, Thomas Stanislas, Sebastian Hiller, Lucas Monticelli.

Les rapporteurs étaient Thomas Stanislas, Sebastian Hiller.

  • Titre traduit

    Mécanismes d'ancrage de la protéine végétale rémorine à des nanodomaines membranaires


  • Résumé

    La rémorine du groupe 1 isoforme 3 de Solanum tuberosum (StREM1.3) est une protéine membranaire de la famille multigénique de protéines de plante appelée rémorines (REMs), impliquées dans l’immunité des plantes, la symbiose, la résistance aux stress abiotiques et la signalisation hormonale. La caractéristique la plus connue des REMs est leur capacité à se ségréger en nanodomaines au feuillet interne de la membrane plasmique (MP). Pour StREM1.3, ceci se fait via une interaction entre deux lysines de l’ancre C-terminale de la rémorine (RemCA) et le phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P) négativement chargé. Ainsi, RemCA modifie sa conformation et s’enfonce partiellement dans la MP, résultant en un accrochage membranaire intrinsèque. Capitalisant sur les données structurales déjà disponibles concernant cet isoforme, nous investiguons StREM1.3 davantage quant à ses propriétés d’interaction membranaire, en utilisant un large éventail de techniques, allant de la microscopie de fluorescence et de la RMN à l’état solide (ssNMR) à la microscopie de force atomique (AFM), la cryo-microscopie électronique (cryoEM) et la modélisation informatique. Nous souhaitons découvrir l’impact de l’oligomérisation et de la phosphorylation de StREM1.3 sur ses interactions membranaires et son activité biologique, ainsi que d’examiner son influence sur la dynamique des lipides et les lipides requis pour l’accrochage à la membrane et le regroupement en nanodomaines. Enfin, forts de toutes les données structurales disponibles, nous entreprendrons la reconstruction in vitro et la caractérisation de nanodomaines minimaux de StREM1.3.


  • Résumé

    Group 1 isoform 3 remorin from Solanum tuberosum (StREM1.3) is a membrane protein belonging to the multigenic family of plant proteins called remorins (REMs), involved in plant immunity, symbiosis, abiotic stress resistance and hormone signalling. REMs’ most well known feature is their ability to segregate into nanodomains at the plasma membrane’s (PM) inner leaflet. For StREM1.3, this is achieved by an interaction between two lysines of the remorin C-terminal anchor (RemCA) and negatively charged phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P). Thus, RemCA undergoes conformational changes and partially buries itself in the PM, resulting in an intrinsic membrane anchoring. Capitalising on pre-existing structural data about this isoform, we investigate StREM1.3’s membrane-interacting properties further, using a wide array of techniques, ranging from fluorescence microscopy and solid-state nuclear magnetic resonance (ssNMR) to atomic force microscopy (AFM), cryo-electron microscopy (cryoEM) and computational modelling. We aim to discover the impact of StREM1.3’s oligomerisation and phosphorylation on its membrane interactions and biological activity, and to assess its influence on lipid dynamics as well as its lipid requirements for membrane binding and nanoclustering. Finally, based on all available structural data, we will undertake the in vitro reconstruction and characterisation of minimal nanodomains of StREM1.3.


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