Thèse soutenue

Analyse fonctionnelle de protéines métal- ou redox- dépendantes chez les plantes
FR  |  
EN
Accès à la thèse
Auteur / Autrice : Flavien Zannini
Direction : Nicolas RouhierJérémy Couturier
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biologie et écologie des forêts et des agrosystèmes
Date : Soutenance le 04/12/2019
Etablissement(s) : Université de Lorraine
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale SIReNa - Science et ingénierie des ressources naturelles (Lorraine)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Interactions Arbres Micro-organismes (Nancy)
Jury : Président / Présidente : Sophie Rahuel-Clermont
Examinateurs / Examinatrices : Nicolas Rouhier, Jérémy Couturier, Stéphane Lemaire, Claire Remacle, Pascal Rey
Rapporteurs / Rapporteuses : Stéphane Lemaire, Claire Remacle

Résumé

FR  |  
EN

La présence de cystéines réactives confère à de nombreuses protéines des propriétés redox et/ou la capacité à lier des ions métalliques. Ce projet, organisé en plusieurs axes, visait à caractériser des protéines possédant un motif CxxC conservé et éventuellement un repliement de type thiorédoxine (TRX) chez les plantes. Il s’avère que les TRX o1 et o2 mitochondriales, la protéine disulfure isomérase atypique PDI-A et la glutarédoxine (GRX) S16 chloroplastique d’A. thaliana exprimées sous formes recombinantes dans Escherichia coli incorporent toutes un centre Fe-S au sein d’homodimères dont la fonction reste à déterminer. L’analyse des propriétés redox des apo-protéines indiquent que la PDI–A et la GRXS16 ne possèdent pas ou peu d’activité oxydoréductase respectivement bien que des ponts disulfure intramoléculaires soient formés entre cystéines conservées. Dans le cas de la GRXS16, la régulation de son état redox se ferait via la lumière puisque le pont disulfure est réductible par des TRX mais pas par le glutathion. Le dernier axe de recherche concernait l’étude des propriétés de l’oxydoréductase MIA40 et de la flavine oxydase ERV1, impliquées dans l’import et le repliement oxydatif de protéines au sein de l’espace intermembranaire des mitochondries. Les résultats suggèrent que la singularité de ce système chez les plantes repose sur la structure atypique d’ERV1 et sa capacité à oxyder des protéines en présence de glutathion mais en absence de MIA40, qui est en revanche indispensable chez la levure ou l’homme.