Thèse soutenue

Le récepteur IOS1 d’Arabidopsis thalisana - modulateur de l’homéostasie protéique du réticulum endoplasmique en réponse au stress biotique
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Auteur / Autrice : Laïla Giordano
Direction : Harald Keller
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences de la vie et de la santé
Date : Soutenance le 16/12/2019
Etablissement(s) : Université Côte d'Azur (ComUE)
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Sophia Antipolis, Alpes-Maritimes)
Partenaire(s) de recherche : établissement de préparation : Université de Nice (1965-2019)
Laboratoire : Institut Sophia Agrobiotech (Sophia Antipolis, Alpes-Maritimes) - Institut Sophia Agrobiotech [Sophia Antipolis] / ISA
Jury : Président / Présidente : Béatrice Bailly-Maître
Examinateurs / Examinatrices : Béatrice Bailly-Maître, Aurélien Boisson-Dernier, Sylvie German-Retana, Benoît Lefèbvre
Rapporteurs / Rapporteuses : Aurélien Boisson-Dernier, Sylvie German-Retana

Résumé

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Les cellules végétales possèdent un nombre éminent de récepteurs localisés à la membrane plasmique. Ils sont spécialisés dans la détection des changements environnementaux et permettent à la plante de s'adapter en conséquence. Environ 200 de ces récepteurs sont composés d'un domaine extracellulaire avec des répétitions riches en leucine (LRR) et d’un domaine kinase intracellulaire. Nous avons préalablement identifié un membre de cette famille de récepteurs chez Arabidopsis, qui contribue au succès d’infection par des agents pathogènes filamenteux biotrophes, comme l'oomycète Hyaloperonospora arabidopsidis (Hpa). Une plante mutante pour le gène du récepteur perd sa sensibilité à l'infection et d'après ce phénotype le récepteur a été nommé "Impaired Oomycete Susceptibility 1" (IOS1). IOS1 régule négativement la voie de signalisation à l'hormone acide abscissique (ABA) au cours de l’infection. De plus, il a été démontré que le récepteur fait partie d'un complexe de récepteurs du plasmalemme qui détecte les infections bactériennes et déclenche les réactions de l’immunité innée. La région extracellulaire de l'IOS1 contient un domaine supplémentaire appelé « Malectin-Like Domain » (MLD). Le MLD présente de fortes similitudes structurelles avec la malectine animale qui réside dans le réticulum endoplasmique (RE), où elle interagit avec les ribophorines du complexe oligosaccharyltransférase (OST). Les protéines de ce complexe assurent la maturation post-traductionnelle des protéines en ajoutant des N-glycosylations. Les ribophorines surveillent le repliement correct des glycoprotéines néo-synthétisées. Les changements environnementaux modifient fréquemment le taux de protéines produites qui nécessitent une maturation. Si le système de surveillance n'est pas efficace, des protéines néo-synthétisées s'accumulent dans le RE et génèrent l’« Unfolded Protein Response » (UPR). Le mécanisme de contrôle de la maturation des glycoprotéines et les mécanismes de l'UPR existent également chez les cellules végétales. Afin de caractériser les fonctions du domaine extracellulaire (ED) de l'IOS1, nous montrons par microscopie confocale à balayage laser que le MLD est le médiateur de la rétention du récepteur dans la RE. Ici, le MLD du récepteur atténue l'UPR déclenché par l'infection avec l'oomycète. Nous avons identifié la ribophorine végétale HAP6 et l'atténuateur de mort cellulaire Bax-Inhibitor-1 (BI-1) comme protéine résidant dans la RE qui interagissent avec l’ED de l'IOS1. Dans des expériences de complémentation fonctionnelle impliquant le mutant ios1-1 transformé avec des domaines IOS1 individuels, nous avons évalué le rôle de IOS1 et du MLD dans les réponses d’Arabidopsis à la signalisation de stress. Nous montrons que le MLD atténue l'UPR pendant l'interaction plante-oomycète, favorisant ainsi une infection réussie. Nous montrons également que la signalisation ABA est en corrélation positive avec l'UPR, indiquant que l’interférence de IOS1 avec la signalisation hormonale est une conséquence de l’interférence avec l'UPR. Ensemble, nos données suggèrent que les différents domaines du récepteur IOS1 ciblent des fonctions distinctes dans différents compartiments subcellulaires.