Thèse soutenue

La glutarédoxine GRXS17, une chaperonne redox-dépendante impliquée dans le développement des racines et dans la thermotolérance chez Arabidopsis thaliana

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Auteur / Autrice : Laura Martins
Direction : Jean-Philippe ReichheldChristophe Riondet
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biologie
Date : Soutenance le 14/12/2018
Etablissement(s) : Perpignan
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Énergie environnement (Perpignan ; 1999-....)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Laboratoire Génome et Développement des Plantes (Perpignan)
Jury : Président / Présidente : Cécile Bousquet-Antonelli
Examinateurs / Examinatrices : Cécile Bousquet-Antonelli, Jean-François Collet, Florence Vignols, Jérémy Couturier, Graham Noctor
Rapporteurs / Rapporteuses : Jean-François Collet, Florence Vignols

Résumé

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L'adaptation des plantes face au stress thermique est cruciale pour leur survie et implique des réponses spécifiques telles que l’induction de protéines chaperonnes et la production d'espèces réactives de l'oxygène (ROS). Les glutaredoxines (GRX), une famille de protéines thiol anti- oxydantes, jouent un rôle important dans la régulation redox et la réponse au stress oxydatif. Mes études se concentrent sur GRXS17, une protéine multi-domaine à cœur fer-soufre. Malgré un phénotype de développement sévère du mutant grxs17 à des températures normales et plus élevées, peu est connu sur les fonctions biochimiques et les rôles intracellulaires précis de GRXS17. J’ai montré au cours de ma thèse que GRXS17 fonctionne comme une chaperonnedépendante de l’oxydation de la cellule. Elle présente à la fois une activité de type foldase mais également holdase. L'exposition aux stress oxydatif et thermique provoque le passage d'une forme dimérique à des complexes à poids moléculaires élevés ce qui est consistant avec une activité holdase. J’ai également montré que GRXS17 est requis pour la tolérance à des hausses de température de manière dépendante de ses cystéines catalytiques. Des approches de transcriptomique, métabolomique et protéomique montrent une réponse au stress thermique retardée dans le mutant grxs17, des défauts dans l’accumulation de certains métabolites clés, et ont permis d'identifier de potentiels nouveaux interactants de GRXS17 dans des conditions de stress thermique. Ces éléments soutiennent la fonction chaperonne de GRXS17 dans desconditions normales et de stress thermiques.