Thèse soutenue

Caractérisation fonctionnelle de la protéine ECT2 comme lecteur de la modification N6-méthyladénosine des ARN messagers chez la plante Arabidopsis thaliana
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Auteur / Autrice : Jérémy Scutenaire
Direction : Cécile Bousquet-AntonelliJean-Marc DeragonRémy Merret
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biologie
Date : Soutenance le 14/12/2017
Etablissement(s) : Perpignan
Ecole(s) doctorale(s) : Energie et Environnement
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Laboratoire Génome et développement des plantes / LGDP
Jury : Examinateurs / Examinatrices : Philippe Giegé, André Verdel, Thierry Lagrange, Antoine Martin, Bertrand Séraphin
Rapporteurs / Rapporteuses : Philippe Giegé, André Verdel

Résumé

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Le contrôle de l’expression des gènes est un processus crucial pour le développement, la reproduction ou les mécanismes d’acclimatation aux stress environnementaux et met en jeu des voies de régulation post-transcriptionnelles agissant sur les ARN messagers (ARNm). Ces molécules portent des modifications chimiques dont l’une des plus abondantes est la N6-méthyladénosine ou m6A. Cette modification permet notamment d’attirer des protéines spécifiques qualifiées de « lecteurs » qui, chez les mammifères, agissent principalement pour favoriser la dégradation et/ou la traduction des ARNm. Mes travaux de thèse ont eu pour objectif de caractériser les fonctions d’un de ces lecteurs, nommé ECT2, chez la plante modèle Arabidopsis thaliana. Dans un premier temps, sa fonction de liaison aux ARNm méthylés ainsi que son rôle dans le développement de la plante ont été démontrés. Au niveau moléculaire, une approche de protéomique a permis d’identifier de nombreux partenaires d’ECT2 dont la majorité est impliquée dans le métabolisme des ARNm parmi lesquels des facteurs inhibiteurs de traduction. Les résultats d’une analyse de translatomique permettent de proposer un modèle où ECT2 jouerait un rôle de répresseur de la traduction d’ARNm en coopération avec ses partenaires LARP1 et DCP5, deux facteurs évolutivement conservés qui agissent dans le contrôle de la traduction des ARNm. Enfin, j’ai également découvert que la protéine ECT2 est dynamiquement modifiée via des phosphorylations en réponse à un stress thermique, ce qui semble notamment affecter sa capacité à reconnaitre les résidus m6A. Ces travaux suggèrent pour la première fois que l’activité d’un lecteur peut être régulée par des phosphorylations en réponse à des variations environnementales.