L'interactome de la méthionine synthase
Auteur / Autrice : | Christine Bassila |
Direction : | Jean-Louis Guéant, David Coelho |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Sciences de la vie et de la santé |
Date : | Soutenance le 12/12/2016 |
Etablissement(s) : | Université de Lorraine |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale BioSE - Biologie, Santé, Environnement |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Nutrition - Génétique et Exposition aux Risques Environnementaux (Nancy) |
Jury : | Président / Présidente : Marie-Laure Kottler |
Examinateurs / Examinatrices : Iouri Motorine | |
Rapporteur / Rapporteuse : Emmanuel Andrès, Pascal Reynier |
Mots clés
Résumé
La découverte récente de nouveaux gènes, de mécanismes d’épissage alternatif et d’interactions entre les protéines du métabolisme intracellulaire de la Cbl suggère que de nouvelles interactions protéiques peuvent prendre part aux mécanismes de régulation de ce métabolisme. Nos données confirment, dans les cellules humaines des HepG2 et des fibroblastes de patients CblC et cblG, diverses interactions qui ont été jusqu'à présent que décrites in vitro ou chez les bactéries : MS avec méthionine synthase réductase (MSR), MS avec MMACHC et MMACHC avec MMADHC. Nos données révèlent également de nouvelles interactions : MMADHC avec MS, MMADHC avec MSR, MSR avec MMACHC et MS avec les isoformes de MAT. De plus, l'absence de MS ou MMACHC perturbe les interactions impliquant les autres partenaires protéiques de l'interactome MS. En conclusion, cette étude suggère que les différentes étapes du métabolisme intracellulaire de Cbl pourraient se produire dans un grand complexe multiprotéique composé d'au moins de MS, MSR, MMACHC, MMADHC et les isoformes de MAT, et qui contribuerait à protéger la Cbl du milieu cytoplasmique