Thèse soutenue

Identification des marqueurs repérables par des capteurs spectroscopiques et significatifs des étapes clefs de la cuisson de viande et poisson

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Auteur / Autrice : Simone Scussat
Direction : Philippe CayotCamille Loupiac
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences de l'alimentation
Date : Soutenance le 29/04/2016
Etablissement(s) : Dijon
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Environnements, Santé (Dijon ; Besançon ; 2012-....)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Procédés Alimentaires et Microbiologiques (PAM) (Dijon)
Jury : Président / Présidente : Bruno Wacogne
Examinateurs / Examinatrices : Marie-Pierre Ellies, Serge Pin
Rapporteurs / Rapporteuses : François Mariette, Sylvie Clerjon

Résumé

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L’un des objectifs du programme de recherche Opticook est d’équiper les fours avec des capteurs spectroscopiques qui permettront de piloter de façon non intrusive la cuisson de viande et de poisson. Le développement de ces capteurs est basé sur l’hypothèse que les protéines de ces aliments sont de bons marqueurs du degré de cuisson. Dans ce contexte, dans un premier temps, plusieurs outils ont été mis en œuvre pour caractériser l’effet de différents barèmes de cuisson sur les propriétés macroscopiques (texture, couleur) d’échantillons de bœuf, de poulet et de dos de cabillaud. Puis, pour étudier les transformations que subissent ces échantillons à l’échelle moléculaire, nous avons utilisé la calorimétrie et différentes spectroscopies. La spectroscopie dans le domaine du visible nous a permis d’observer la dénaturation des hémoprotéines grâce à l’évolution de l’état (oxy à met ). Ces protéines sont responsables du changement de couleur observé entre 50 et 75 °C. Les spectroscopies dans le moyen infrarouge et de fluorescence ont été utilisées pour suivre les changements de structures associées à la dénaturation des protéines fibrillaires. La myosine, purifiée à partir du blanc de poulet, a été étudiée en fonction de la température par fluorescence. Les résultats nous ont montré que des évolutions de la structure protéique se produisent dès 50 °C. À l’échelle microscopique, nous avons réalisé des expériences sur des échantillons de bœuf par RMN bas champ (séquences d’impulsion et gradient de champ), et par tomographie de neutrons pour rendre compte de la contraction des fibres et de la libération du jus selon le degré de cuisson. L’analyse des images 3D enregistrées par tomographie de neutrons et le traitement des données de RMN montrent des changements importants de la morphologie et de la densité de fibres des échantillons après la cuisson à haute température. Pour associer les deux approches (moléculaire et microscopique) des mesures couplées de spectroscopie et d’imagerie de neutrons ont été menées dans le four Opticook pendant la cuisson de tranches de bœuf. Ce couplage nous a permis de suivre l’évolution de la morphologie due à la contraction des fibres, la migration du jus, ainsi que le changement de couleur associé à la dénaturation des hémoprotéines. Nous en concluons qu’il est en effet possible de suivre le degré de cuisson de viande et de poisson à l’aide de différentes spectroscopies (la fluorescence et le visible) grâce aux signatures spectroscopiques de plusieurs marqueurs internes à ces matrices : la myosine, le collagène et les hémoprotéines.