Criblage d'assemblages à base de protéines végétales et animales : influence des conditions physico-chimiques

Screening of protein assemblies formed between plant and animal proteins according to physico-chemical conditions

• Auteur / Autrice : Jean-Marc Schwartz
• Direction : Marc Anton
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences agroalimentaires. Physico-chimie des polymères
• Date : Soutenance en 2015
• Etablissement(s) : Nantes
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Végétal-Environnement-Nutrition-Agro-Alimentaire-Mer (Angers)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Biopolymères, Interactions, Assemblages BIA (Unité de recherche INRA - Université de Nantes)
• Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Nantes. Faculté des sciences et des techniques

Mots clés

Mots clés contrôlés

Néphélométrie et turbidimétrie

Caséine

Colza

Pois (légumes)

Mots clés libres

Diffusion dynamique de la lumière

Thermoréversible

Résumé

Dans un contexte de transitions nutritionnelles et de contraintes environnementales, l’utilisation d��ingrédients provenant de la matière végétale est de plus en plus recherchée. Ceci pousse les industriels de l’agroalimentaire à accroître la part des protéines végétales dans leurs produits formulés. Cependant, la combinaison de protéines végétales et animales n’est pas facile à mettre en oeuvre en raison de leurs propriétés physico-chimiques différentes. Des études en amont sont donc indispensables pour mieux comprendre les phénomènes associatifs et les interactions entre les protéines végétale et animale au sein des solutions aqueuses modèles. Dix mélanges associant une protéine végétale (pois :viciline (7S) ou légumine (11S), soja : β-conglycinine (7S) ou glycinine (11S), colza : napine (2S)) à une protéine animale (caséine β ou lysozyme) ont été étudiés en fonction de la concentration totale en protéine, du ratio massique, du pH et de la concentration en sel, en combinant la turbidimétrie et la diffusion dynamique de la lumière. Ce criblage n’a pas mis en évidence d’interactions entre les protéines végétales et animales sauf dans le cas de l’association napine/caséine β. Pour ce couple de protéines, l’agrégation est dépendante du ratio massique, du pH, de la concentration en sel et de la température. Les agrégats napine/caséine β, engendrés par des interactions électrostatiques à basse température et renforcés par des interactions hydrophobes à haute température, ont la particularité d’être thermoréversibles et d’être désagrégés au bout de 24 heures suivant un mécanisme qui impliquerait le calcium

Due to nutritional transitions and environmental constraints, the interest for ingredients from plants is rapidly growing. This leads manufacturers to blend more and more plant proteins into their processed foods. However the combination of plant and animal proteins is not easy to implement due to their different physicochemical properties. Consequently, upstream studies are required to understand the associative phenomena taking place in aqueous solutions between plant and animal proteins. Ten pairs of purified proteins combining one plant protein (from pea: vicilin (7S) or legumin (11S), from soybean: β-conglycinin (7S) or glycinin (11S) or from rapeseed: napin (2S)) with one animal protein (β-casein or lysozyme) were investigated by UV-visible spectroscopy and dynamic light scattering as a function of mass ratio, pH, sodium chloride concentration and temperature. Screening the interactions by turbidity measurements showed that plant proteins from soy and pea do not interact with β-casein or lysozyme while napin from rapeseed and β-casein associate together according to mass ratio, pH, sodium chloride concentration and temperature. Napin/β-casein aggregates, created by electrostatic interactions at low temperature and reinforced by hydrophobic interactions at high temperature, are unexpectedly thermo-reversible and disintegrated after 24 hours, following a mechanism which might involve calcium