Thèse soutenue

Adhésion des IgG sur une surface hydrophobe : Théorie, modélisations et application à l'ELISA
FR  |  
EN
Accès à la thèse
Auteur / Autrice : Pierre De Thier
Direction : Grégory FranciusSalaheddine Skali-Lami
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Chimie
Date : Soutenance le 13/03/2015
Etablissement(s) : Université de Lorraine
Ecole(s) doctorale(s) : SESAMES - Ecole Doctorale Lorraine de Chimie et Physique Moléculaires
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Laboratoire de Chimie Physique et Microbiologie pour les Matériaux et l’Environnement (Nancy)
Jury : Président / Présidente : Jérôme Duval
Examinateurs / Examinatrices : Jessem Landoulsi
Rapporteurs / Rapporteuses : Christine Dupont-Gillain, Bernard Senger

Mots clés

FR  |  
EN

Résumé

FR  |  
EN

Les ELISA (Enzyme-Linked ImmunoSorbent Assay) sont une des technologies analytiques les plus utilisées dans la recherche et les applications biomédicales. Leur production nécessite la construction de films d’anticorps sur des surfaces constituées le plus souvent de polystyrène. La haute hydrophobie du polystyrène assure une adhésion forte et spontanée des anticorps permettant ainsi d’y construire facilement une monocouche d’anticorps. L’amélioration des ELISA passe certainement par l’amélioration et la compréhension des mécanismes physico-chimiques à l’œuvre lors de l’immobilisation des anticorps sur le polystyrène. Dans ce but, ce travail présente un essai de théorisation appuyé par des simulations numériques et des estimations expérimentales par microscopie à force atomique (AFM) et ELISA. En faisant référence à l’effet hydrophobe, la thermodynamique des processus irréversibles permet premièrement d’expliciter les raisons de l’adhésion des anticorps sur le polystyrène. Deuxièmement, des simulations numériques dans le cadre du modèle des additions séquentielles aléatoires (RSA) montrent la façon dont peuvent se saturer les surfaces en favorisant certaines orientations d’anticorps recherchées dans le cadre de l’ELISA. Finalement, l’amélioration du modèle RSA en un modèle RSA+R tenant compte des changements d’orientations par relaxation des anticorps illustre le lien entre les conditions de dépôt et la structure de la monocouche obtenue. Ces éléments semblent corroborés par l’expérience