Fonction de la protéine cellulaire RISP (Reinitiation Supporting Protein) dans la reinitiation de la traduction chez les plantes

Functional role of the Reinitiation Supporting Protein (RISP) in plant translation initiation and reinitiation

• Auteur / Autrice : Eder Alberto Mancera-Martinez
• Direction : Lyubov Ryabova
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
• Date : Soutenance le 24/11/2014
• Etablissement(s) : Strasbourg
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
• Jury : Président / Présidente : Eric Westhof
• Jury : Examinateurs / Examinatrices : Franck Martin, Mikhail Pooggin
• Jury : Rapporteurs / Rapporteuses : Christian Meyer, Christophe Robaglia

Mots clés

Mots clés contrôlés

Initiation de la traduction

Caulimovirus

Dissertations universitaires

Sérine-thréonine kinases TOR

Protéines kinases

Traduction génétique

Arabidopsis thaliana

Mots clés libres

Reinitiation de la traduction

Para-rétrovirus

TAV

RISP

Protéine ribosomique eS6

Voie de signalisation de TOR

60S joining

TOR signaling pathway

S6K1

Ribosomal protein eS6

CaMV

EIF3

Gravitropic response

Résumé

Chez Arabidopsis, la protéine RISP est détournée par le virus CaMV pour assurer, ensemble avec la protéine virale TAV, la traduction de son ARN polycistronique. RISP a été identifiée comme une cible de la voie de signalisation de TOR et il a été montré que sa phosphorylation est requise pour promouvoir la réinitiation de la traduction activée par TAV. Les résultats que j’ai obtenus suggèrent que RISP, lorsqu’elle n’est pas phosphorylée, intervient ensemble avec eIF3, au niveau du complexe de pré-initiation 43S pour recruter le complexe ternaire grâce à l’interaction entre RISP et la sous-unité b du facteur eIF2. Il s’est avéré que RISP a la capacité, lorsqu’elle est phosphorylée, d’interagir non seulement avec la protéine ribosomique eL24 mais également avec eS6. Nos résultats indiquent que la liaison entre les sous-unités ribosomiques 60S et 40S sous l’effet de RISP, est régulée par la voie de TOR et qu’elle joue un rôle important dans le contrôle de la réinitiation de la traduction.

Many factors are required to recruit the tRNAi and a 60S ribosomal subunit to the 40S ribosomal subunit preinitiation complex. This recruitment is normally strictly limited during reinitiation of translation if factors recruited during the primary translation event are shed from 40S. However, factor retention can occur during long ORF translation if the CaMV viral factor TAV is present. RISP is a downstream target of TOR and found either within the 43S preinitiation complex, if bound to eIF3, and/or attached to 60S, if phosphorylated by TOR. We show here that RISP interacts with subunit b of eIF2 before phosphorylation. Critically, TOR activation up-regulates phosphorylation of both RISP and eS6 as well as the binding of both factors. Importantly, eS6-deficient plants are less active in TAV-mediated reinitiation and are thus less susceptible to CaMV infection. It is attractive to propose that eS6 phosphorylation contributes to retention and re-use of 60S during 40S scanning.