Thèse soutenue

Interactions et structures dans les solutions hautement concentrées de protéines globulaires : étude du lysosyme et de l'ovalbumine

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Auteur / Autrice : Coralie Pasquier
Direction : Sylvie BeaufilsStéphane Pézennec
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Physique
Date : Soutenance le 16/12/2014
Etablissement(s) : Rennes 1
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Sciences de la matière (Rennes ; 1996-2016)
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Institut de physique (Rennes)
PRES : Université européenne de Bretagne (2007-2016)

Résumé

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Les phases concentrées de protéines sont au centre de nombreuses études visant à identifier et caractériser les interactions et transitions de phases mises en jeu, en utilisant le large corpus de connaissances acquis sur les phases concentrées de colloïdes. Ces phases concentrées de protéines possèdent en outre une grande importance dans des domaines aussi variés que l’industrie agroalimentaire, l’industrie pharmaceutique et la médecine. L’établissement d’équations d’état présentant la pression osmotique (Π) en fonction de la fraction volumique (Φ) est une méthode efficace de caractérisation des interactions entre les composants d’un système. Nous l’avons appliquée à des solutions de deux protéines globulaires, le lysozyme et l’ovalbumine, en balayant une gamme de fractions volumiques allant d’une phase diluée (Φ < 0,01) à une phase concentrée, solide (Φ > 0,62). Les équations d’état obtenues, couplées à d’autres techniques (SAXS, simulations numériques), ont permis de mettre en évidence un comportement très différent des deux protéines lors de la concentration et ont montré leur complexité en comparaison avec des colloïdes modèles. La mise en relation des équations d’état et du comportement interfacial de ces deux protéines a montré des points de convergence et permis de formuler une nouvelle hypothèse expliquant certaines observations portant sur l’adsorption des protéines à l’interface air-eau.