La déramification des polysaccharides définit un mécanisme universel et polyphylétique pour la synthèse d’amidon chez les bactéries et les eucaryotes

Polysaccharide debranching defines a universal and polyphyletic mechanism for starch accumulation in bacteria and eukaryotes

• Auteur / Autrice : Ugo Pierre Cenci
• Direction : Steven Ball
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Génétique microbienne
• Date : Soutenance le 18/10/2013
• Etablissement(s) : Lille 1
• Ecole(s) doctorale(s) : École graduée Biologie-Santé (Lille ; 2000-....)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (Villeneuve d'Ascq ; 1998-....)
• DOI : 10.70675/d3aae786z7481z4662z99efz1d2a7ee193be

Mots clés

Mots clés contrôlés

Amidons

Métabolisme

Amylases

Glycogène

Cyanobactéries

Plastes

Évolution

Polysaccharides

Endosymbiose

Mots clés libres

Enzyme de débranchement

Archaeplastida

Isoamylase

Résumé

L'amidon est un agrégat insoluble de granules semi-cristallines, contrairement aux particules hydrosolubles de glycogènes. Chez les eucaryotes photosynthétiques, le passage à l'accumulation de l'amidon est survenu après l'endosymbiose du plaste, à partir d'un réseau métabolique synthétisant du glycogène cytosolique chez l'hôte. Cela a impliqué le recrutement d'une enzyme de débranchement d'origine Chlamydienne, un parasite intracellulaire obligatoire. Cette enzyme de débranchement est considérée comme responsable de l'enlèvement des branches mal placées au niveau d’un précurseur qui, autrement, donne un polysaccharide soluble dans l'eau. Désormais, nous présentons l'implication de l'enzyme de débranchement de l'amidon dans l'agrégation de granules semi-cristallines de cyanobactéries unicellulaires qui accumulent à la fois du glycogène et des grains d'amidon semi-cristallins. Nous montrons, à travers cette thèse, qu'une enzyme de nature analogue à l'enzyme de débranchement de la plante, mais d'une origine bactérienne différente, a été recrutée pour la même fonction dans ces organismes. Nous remarquons que les deux enzymes de cyanobactéries et de plantes ont évolué séparément pour donner de l'amidon à partir d'une enzyme impliquée dans le catabolisme du glycogène. La nature polyphylétique de la transition à partir du glycogène à l'amidon, dans les Archaeplastida et les cyanobactéries, ainsi que l'évolution convergente d'un mécanisme biochimique commun, suggèrent que le débranchement des polysaccharides au cours de leur synthèse définit une exigence universelle de l'évolution du métabolisme de l'amidon dans les cellules vivantes.

Starch, unlike hydrosoluble glycogen particles aggregates into insoluble, semi-crystalline granules. In photosynthetic eukaryotes, the transition to starch accumulation occurred after plastid endosymbiosis from a pre-existing cytosolic host glycogen metabolism network. This involved the recruitment of a debranching enzyme of chlamydial pathogen origin. The latter is thought to be responsible for removing misplaced branches that would otherwise yield a water-soluble polysaccharide. We now report the implication of starch debranching enzyme in the aggregation of semi-crystalline granules of single-cell cyanobacteria that accumulate both glycogen and starch-like polymers. We show that an enzyme of analogous nature to the plant debranching enzyme but of a different bacterial origin was recruited for the same purpose in these organisms. Remarkably both the plant and cyanobacterial enzymes have evolved a novel yet identical substrate specificity from a preexisting enzyme which originally displayed the much narrower substrate preferences required for glycogen catabolism. The polyphyletic nature of the transition from glycogen to starch in Archaeplastida and cyanobacteria together with the convergent evolution of a common biochemical mechanism suggest that polysaccharide debranching defines a universal requirement for the evolution of starch metabolism in living cells.