Etude d'un nouveau type de RNase P spécifique des eucaryotes chez Arabidopsis thaliana

Characterisation of a novel type of eukaryote-specific RNase P in Arabidopsis thaliana

• Auteur / Autrice : Bernard Gutmann
• Direction : Philippe Giegé
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
• Date : Soutenance le 14/09/2012
• Etablissement(s) : Strasbourg
• Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
• Jury : Président / Présidente : Léon Otten
• Jury : Examinateurs / Examinatrices : Léon Otten
• Jury : Rapporteurs / Rapporteuses : Claire Lurin, Renée Schroeder

Mots clés

Mots clés contrôlés

Organites végétaux

Arabidopsis thaliana

Ribonucléases

ARN de transfert

Épissage (génétique)

Mots clés libres

Plante

RNase P

Pentatricopeptide repeat

Domaine NYN

Maturation des ARNt

Endonucléase

Résumé

La RNase P est impliquée dans la maturation des ARNt en libérant l’extrémité 5’ leader des précurseurs d’ARNt. Jusqu’à récemment, il était admis que cette enzyme soit universellement conservée en tant que complexe ribonucléoprotéique. La rupture avec le modèle établi est venue avec l’identification d’une RNase P uniquement protéique dans les mitochondries humaines et chez les plantes. Ces protéines, nommées PRORP (PROteinaceous RNase P), présentent trois paralogues chez Arabidopsis, qui sont localisés soit dans les organelles (PRORP1), soit dans le noyau (PRORP2 et 3). Des tests d’activité in vitro montrent que les protéines PRORP possèdent seules une activité RNase P. L’étude de lignées ADN-T indique que la fonction des protéines PRORP est essentielle et la fonction de PRORP2 et 3 est redondante. L’analyse des lignées de dérégulation montre que les protéines PRORP possèdent une diversité de substrat et que la RNase MRP, une autre ribonucléoprotéine, n’est pas impliquée dans la maturation des ARNt. Ainsi les protéines PRORP seraient bien les seules enzymes impliquées dans la maturation de l’extrémité 5’ des ARNt chez Arabidopsis.

RNase P is involved in the maturation of tRNA precursors by cleaving their 5’ leader sequences. Until recently this enzyme was considered to be universally occurring as a ribonucleoprotein complex. The breakthrough from the existing model came with the identification of protein-only RNase P in human mitochondria as well as in plants. These proteins that we called PRORP (PROteinaceous RNase P) have three paralogs in Arabidopsis, which are localised in organelles (PRORP1) and nuclei (PRORP2 and 3). We have shown that PRORP proteins have RNase P activity in vitro as single proteins. In vivo the functions of PRORP proteins are essential and the function of PROPR2 and 3 are redundant. PRORP down-regulation mutants, show that PRORP proteins have a variety of other substrates and RNase MRP, another ribonucleoprotein, is not involved in the tRNA maturation. Results show that PRORP proteins would be the only enzymes responsible for RNase P activity in Arabidopsis.