Thèse soutenue

Étude des interactions et de l’orientation d’un peptide cationique dans différents systèmes membranaires biomimétiques

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Auteur / Autrice : Imene Saadallah
Direction : Catherine SarazinOlivier Wattraint
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences. Biochimie
Date : Soutenance en 2012
Etablissement(s) : Amiens

Résumé

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Ces travaux de thèse s’inscrivent dans la thématique de recherche concernant l’étude des interactions entre des peptides membranaires et des bicouches lipidiques modèles. Un peptide cationique (K2LA12) composé d’une longue partie hydrophobe a été synthétisé afin de mimer un segment transmembranaire de protéines. Les interactions de ce peptide avec des modèles membranaires ont été étudiées par différentes techniques physico-chimiques telles que la RMN des solides, la diffusion de la lumière ou le dichroïsme circulaire. Différentes compositions en phospholipides ont été choisies afin de mettre en évidence l’influence de l’épaisseur de la région hydrophobe et de la charge globale des bicouches lipidiques sur la conformation, les interactions et l’orientation du peptide. La première partie de ces travaux consacrée aux études par dichroïsme circulairea montré que le peptide adoptait majoritairement une structure en hélice α dans le TFE ou le méthanol mais également au sein des bicouches lipidiques. La seconde partie du mémoire présente les résultats des expériences de RMN du deutérium et montre que ce peptide augmente l’ordre des bicouches lipidiques zwitterioniques comme le DMPC et très faiblement celui de bicouches de PC/PG. Enfin, les expériences de diffusion de la lumière ont montré que la taille des liposomes utilisés pour construire notre modèle de bicouches lipidiques supportées était dépendante du nombre de cycles de sonication et de la proportion en peptide introduite. Les études par RMN des solides du deutérium et de l’azote-15 en rotation à l’angle magique pour deux modèles de bicouches lipidiques supportées et orientées ont montré un bon alignement des bicouches lipidiques mais aucune orientation particulière de ce peptide.