Existe-t-il des thiol-oxydases ou des disulfure-isomérases dans le cytoplasme bactérien ?
Auteur / Autrice : | Edwige Garcin |
Direction : | Françoise Guerlesquin, Corinne Sebban Kreuzer |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Génomique et Bioinformatique |
Date : | Soutenance le 17/12/2012 |
Etablissement(s) : | Aix-Marseille |
Ecole(s) doctorale(s) : | École Doctorale Sciences de la Vie et de la Santé (Marseille) |
Jury : | Président / Présidente : James N. Sturgis |
Examinateurs / Examinatrices : Françoise Guerlesquin, Corinne Sebban Kreuzer, James N. Sturgis, Jean-François Collet, Dominique Marion, Jean-Pierre Jacquot | |
Rapporteurs / Rapporteuses : Jean-François Collet, Dominique Marion |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Mots clés libres
Résumé
Les thiol-disulfure oxydoréductases sont des protéines qui jouent un rôle majeur dans la cellule. Elles sont impliquées dans l'activité de nombreuses protéines cytoplasmiques, ainsi que dans la maturation et la stabilité des protéines extracytoplasmiques. Les particularités structurales conservées chez les TDORs, comme le repliement thiorédoxine et le motif CxxC, les propriétés physico-chimiques, leur environnement physiologique et leurs substrats sont autant de facteurs qui influencent la capacité de ces protéines à catalyser préférentiellement la réduction, l'oxydation, ou l'isomérisation des ponts disulfures in vivo.Je me suis intéressée aux TDORs atypiques cytoplasmiques pouvant présenter une activité thiol-oxydase ou disulfure-isomérase dans le cytoplasme des bactéries. J'ai caractérisées deux thiorédoxines atypiques, l'une provenant de l'organisme anaérobie Desulfovibrio vulgaris Hildenborough, Dtrx, et l'autre provenant de la bactérie pathogène Pseudomonas aeruginosa PAO1, PsTrx. Dtrx, possédant une séquence consensus thiol-oxydase CPHC, présente des propriétés in vitro en accord avec cette séquence. Nous avons proposé un mécanisme qui peut être appliqué de façon réversible dans le sens de la réduction et de l'oxydation des cystéines des substrats.PsTrx contient une séquence consensus CGHC dans son site actif, qui est généralement conservée chez PDI, protéine eucaryote. Les propriétés physico-chimiques, et la structure tridimensionnelle déterminées pour PsTrx par RMN, présentent des caractéristiques identiques à celles observées pour le domaine catalytique de PDI.