Optimisation d'un site protéique chélatant l'uranium dérivé de la calmoduline

• Auteur / Autrice : Romain Pardoux
• Direction : Catherine Berthomieu
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biochimie
• Date : Soutenance en 2012
• Etablissement(s) : Aix-Marseille
• Ecole(s) doctorale(s) : École Doctorale Sciences de la Vie et de la Santé (Marseille)

Mots clés

Mots clés contrôlés

Tests de toxicité

Biotechnologie appliquée à l'environnement

Calmoduline

Résumé

Le principal objectif de ce travail consistait d'une part à mieux comprendre les facteurs déterminants l'affinité de complexes protéine-uralyne et d'autre part à développer un site de complexation affin et spécifique vis-à-vis de l'uranium qui pourrait être utilisé dans des approches de bioremédiation ou de biodétection de ce toxique. Pour ce travail nous avons choisis l'un des motifs EF-hand de la calmoduline comme modèle d'étude et l'incidence de trois paramètres sur l'affinité et la spécificité de ce site vis-à-vis de l'ion uranyle a été analysée.

To improve our understanding of uranium toxicity, the determinants of uranyl affinity in proteins must be better characterized. The first objective of this work was to understand the factors determining the protein-uranyl affinity and, secondly, to develop both specific and affine binding site for uranium that could be used in bioremediation approaches or biosensor of this toxic substance. For this work we have chosen one of the EF-hand motifs of calmodulin and the incidence of three parameters on the affinity and specificity of this binding site for the uranyl ion was analyzed.