Thèse soutenue

Implication de la RhoGAP Rgd1p dans la polarité cellulaire chez les levures Saccharomyces cerevisiæ et Candida albicans

FR  |  
EN
Auteur / Autrice : Aurélie Vieillemard
Direction : Didier Thoraval
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences, technologie, santé. Génétique
Date : Soutenance le 16/12/2011
Etablissement(s) : Bordeaux 2
Ecole(s) doctorale(s) : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Talence, Gironde ; 1993-....)
Jury : Président / Présidente : Marc Bonneu
Examinateurs / Examinatrices : Rosine Haguenauer-Tsapis
Rapporteurs / Rapporteuses : Martine Bassilana, Marie-Hélène Cuif

Résumé

FR  |  
EN

La polarité cellulaire est un phénomène biologique essentiel du monde vivant. Chez la levure Candida albicans, sa capacité à croître sous une forme hyperpolarisée semble être un élément déterminant de sa pathogénicité. Nous avons entrepris d’identifier les éléments moléculaires d’une structure essentielle à cette croissance hyphale, le Spitzenkörper, afin de mieux comprendre le rôle de ce corps apical dans la croissance polarisée. Nous nous sommes également intéressés à la régulation des protéines Rho3 et Rho4 impliquées dans la croissance polarisée de C. albicans, à travers l’identification et l’étude de la protéine RhoGAP commune à ces deux protéines Rhos, la protéine Rgd1.Chez la levure Saccharomyces cerevisiæ, les protéines Rho3 et Rho4 sont également impliquées dans le contrôle de la croissance polarisée, et sont régulées par la protéine Rgd1. Le laboratoire, à l’origine de la découverte de ce régulateur commun, étudiait des aspects de croissance polarisée contrôlée par les protéines Rho3 et Rho4, à travers l’étude de la régulation de la protéine Rgd1. Nous avons notamment mis en évidence que Rgd1p est modifiée au niveau post-traductionnel par des phosphorylations. La kinase Ipl1 de la famille des kinases Aurora est un des acteurs de cette modification. Différents éléments indiquent que le complexe phosphatase Glc7-Bud14 serait également impliqué dans le contrôle de l’état de phosphorylation de Rgd1p, de façon antagoniste à la kinase Ipl1