Study of proteins chains dynamics of the extracellular matrix by mechanical and dielectric spectroscopy

• Auteur / Autrice : Doris Tintar
• Direction : Colette Lacabanne, Valérie Samouillan
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences et génie des matériaux
• Date : Soutenance en 2010
• Etablissement(s) : Toulouse 3

Mots clés

Mots clés contrôlés

Relaxation diélectrique

Élastine

Collagène

Protéines de la matrice extracellulaire

Mots clés libres

Elastine

Collagène

Exons

Solvant

Mobilité moléculaire

Relaxation diélectrique

Spectroscopie diélectrique

Spectroscopie mécanique

Calorimétrie

Résumé

Les relations structure-propriétés de deux protéines majeures de la matrice extracellulaire, le collagène et l'élastine, ont été analysées. L'élastine étant insoluble, l'approche dite "réductionniste" a consisté à étudier des séquences polypeptidiques codées par les exons de la tropoélastine humaine. Des études de RMN, IRTF et dichroïsme circulaire ont montré que la conformation de telles séquences était spécifique au solvant. Notre objectif était de compléter ces études locales par une analyse de la dynamique " basse fréquence " de ses séquences, donnant des informations sur une mésoéchelle. La fonctionnalité mécanique de la fibre élastique a été étudiée par analyse mécanique en milieu physiologique, afin d'établir la carte d'identité du tissu sain pour pouvoir par la suite étudier l'influence de divers facteurs (pathologiques ou pharmacologiques). Enfin, en parallèle à ce travail, nous avons étudié un collagène fonctionnalisé réalisé dans le cadre de la conception d'un biomatériau de substitution du tissu conjonctif. Ce collagène fonctionnalisé a été modifié grâce au peptide RGD connu pour son implication dans l'adhésion cellulaire.

Structure-properties relationships of two major proteins of the extracellular matrix, collagen and elastin, were analyzed. Elastin being insoluble, the approach known as "reductionist" consisted in studying polypeptide sequences coded by exons of human tropoélastine. NMR, IRTF and circular dichroism studies have shown that the conformation of such sequences was solvent specific. Our objective was to supplement these local studies by an analysis of dynamics "low frequency" giving information on mesoscale. The mechanical functionality of elastic fiber was studied by mechanical analysis in physiological state, in order to establish the identity card of healthy tissue to study the influence of various factors (pathological or pharmacological). Simultaneously with this work, we studied a functionalized collagen carried out within the framework of the conception of a biomaterial of substitution of conjunctive tissue. This functionalized collagen was modified thanks to RGD peptide known for its implication in cellular adhesion.