Thèse soutenue

FR  |  
EN
Accès à la thèse
Auteur / Autrice : Vanessa Buosi
Direction : Carine Van HeijenoortJacqueline CherfilsEric Guittet
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences biologiques. Ingénierie des protéines
Date : Soutenance en 2010
Etablissement(s) : Paris 11
Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Paris-Sud. Faculté des sciences d'Orsay (Essonne)

Mots clés

FR

Mots clés contrôlés

Mots clés libres

Résumé

FR  |  
EN

Arf1 est une petite protéine G qui joue un rôle d’interrupteur moléculaire, régulateur de la transduction du signal. Elle exige sous deux états structuralement très différents : lié au GPD (état inactif) ou au GTP (état actif) où Arf1 est liée à la membrane grâce à son hélice myristoylée. L’activation de Arf1 par son facteur d’échange suit une cascade d’évènements qui a été décrite par plusieurs structures cristallographiques. Cette activation entraîne un changement de conformation de la protéine, en présence de GTP, associé à un décalage de registre de deux résidus au niveau des feuillets β de l’interswitch. A l’heure actuelle, aucune donnée ne permet d’expliquer ce réarrangement. La première partie de ce travail a consisté à caractériser d’un point de vue structural et dynamique les formes GDP et GTP de Arf1 par RMN en solution. Dans un second temps, nous avons étudié l’interaction de Arf1 avec le myristate. Le dernier aspect a consisté en l’étude du complexe Arf1-ArfGAP1.