Thèse soutenue

Etude du complexe de pré-démarrage de la traduction chez Pyrococcus Abyssi par cyro-microscopie électronique

FR  |  
EN
Auteur / Autrice : Zaëlle Devaux
Direction : Catherine Vénien-Bryan
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Biophysique moléculaire
Date : Soutenance en 2010
Etablissement(s) : Paris 6

Mots clés

FR

Résumé

FR

La traduction est une étape clé du fonctionnement cellulaire : les protéines sont synthétisées grâce au décodage fidèle par le ribosome de l'information génétique portée par les ARNm. Lors du démarrage de la traduction, la petite sous-unité ribosomale (30S) recrute l'ARNm, reconnait le codon de démarrage et l'associe avec l'anticodon porté par l'ARNt initiateur (ARNti). Elle est assistée par de nombreux facteurs appelés facteurs de démarrage. Le démarrage de la traduction est ici étudié d’un point de vue structural chez l'archée P. Abyssi par analyse d’images de cryo-microscopie électronique. En effet, il n'existe à ce jour aucune structure du complexe de pré-démarrage complet dans les trois domaines du vivant. L'obtention d'une telle structure chez les archées serait une avancée majeure dans la compréhension du mécanisme de démarrage de la traduction car elle offrirait un modèle simplifié du démarrage eucaryote. Cette thèse a permis d’avancer le travail vers cet objectif. Trois structures à haute résolution (environ 10 Å) ont été calculées. Leur analyse met en évidence le cœur universellement conservé de la sous-unité 30S. Elle révèle une modification de conformation de 30S induite par la fixation du facteur aIF1 et suggère la localisation de ce facteur sur la tête de la 30S, à proximité du site P. La structure du complexe de pré-démarrage complet présente des extensions latérales, sur la zone d'interface avec la grande sous-unité, qui correspondraient au complexe ARNti-aIF2. Toutefois, la détection d'une hétérogénéité dans l'échantillon nous pousse à poursuivre l'analyse afin de conclure sur la localisation d'aIF2 et sur la conformation de sa liaison à l'ARNt.