Identification et caractérisation des partenaires protéiques de DSP1 chez Drosophila melanogaster
Auteur / Autrice : | Olivier Lamiable |
Direction : | Daniel Locker, Martine Decoville |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Biologie cellulaire et moléculaire |
Date : | Soutenance le 03/03/2010 |
Etablissement(s) : | Orléans |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale Sciences et technologies (Orléans ; 2009-2012) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Centre de biophysique moléculaire (Orléans ; 1967-....) |
Jury : | Président / Présidente : Franck Brignolas |
Examinateurs / Examinatrices : Daniel Locker, Martine Decoville, Franck Brignolas, Laurent Théodore, Bernard Malfoy, Véronique Blanquet | |
Rapporteur / Rapporteuse : Laurent Théodore, Bernard Malfoy |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
Chez les eucaryotes pluricellulaires, la différenciation des cellules repose en partie sur l’activation oula répression des gènes. Les profils d’expression génique mis en place vont perdurer d’une générationcellulaire à l’autre. Ce phénomène met en jeu des mécanismes épigénétiques qui remodèlentlocalement la structure de la chromatine. Chez Drosophila melanogaster, les protéines des groupesPolycomb (PcG) et Trithorax (TrxG) participent au maintien du profil d’expression des gènes au coursdu développement. Les protéines PcG maintiennent les gènes réprimés tandis que les protéines TrxGmaintiennent les gènes activés. Une troisième classe de protéines nommée Enhancers of Trithoraxand Polycomb (ETP) module l’activité des PcG et TrxG. Dorsal Switch Protein 1 (DSP1) est uneprotéine HMGB (High Mobility Group B) classée comme une ETP. Par tamisage moléculaire, nousavions montré que la protéine DSP1 était présente au sein de complexes de poids moléculaire de 100kDa à 1 MDa. Le travail de thèse présenté ici a pour but d’identifier les partenaires de la protéineDSP1 dans l’embryon et de mieux connaître les propriétés biochimiques de DSP1. Premièrement, j’aimis en place puis effectué l’immunopurification des complexes contenant DSP1 dans des extraitsprotéiques embryonnaires. Cette approche nous a permis d’identifier 23 partenaires putatifs de laprotéine DSP1. Parmi ces protéines, nous avons identifié la protéine Rm62 qui est une ARN hélicaseà boîte DEAD. Les relations biologiques entre DSP1 et Rm62 ont été précisées. Deuxièmement, j’aidéterminé, par une approche biochimique, de nouvelles caractéristiques physico-chimiques de laprotéine DSP1.