Topologie des macromolécules en interaction : analyse structurale des protéines à l'aide des diagrammes de Voronoï et Laguerre
Auteur / Autrice : | Jérémy Esque |
Direction : | Christophe Oguey |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Physique |
Date : | Soutenance en 2010 |
Etablissement(s) : | Cergy-Pontoise |
Ecole(s) doctorale(s) : | École doctorale Sciences et ingénierie (Cergy-Pontoise, Val d'Oise) |
Partenaire(s) de recherche : | Laboratoire : Laboratoire de Physique Théorique et Modélisation (Cergy-Pontoise, Val d'Oise) |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
Les protéines sont des macromolécules essentielles dans le fonctionnement des cellules. Leurs structures sont gouvernées par des interactions entre résidus, unités fondamentales des protéines dont les spécificités proviennent de leur chaîne latérale. Connaissant la position des résidus dans l'espace, il est possible de représenter les protéines sous forme de graphes. Le diagramme de Voronoï, et son dual, le diagramme de Delaunay, ont été montrés pertinents pour l'analyse structurale de ces macromolécules. J'ai développé VLDP (Voronoï Laguerre Delaunay Protein), un programme d'analyses topologiques pour l'étude des protéines à l'aide de ces diagrammes. VLDP a été utilisé pour étudier les volumes des résidus et leurs contacts dans les protéines globulaires, ce sujet est d'intérêt pour aider à la compréhension du repliement des protéines. Pour comprendre le mécanisme de transport du fer à travers FepA, VLDP a été utile pour analyser le réseau d'eau à travers cette protéine membranaire.