Interactions de la CP12 chez des organismes photosynthétiques : relation ''flexibilité-fonction''
| Auteur / Autrice : | Jenny Erales |
| Direction : | Brigitte Gontero-Meunier |
| Type : | Thèse de doctorat |
| Discipline(s) : | Interfaces de la chimie, de la physique et de l'informatique avec la biologie |
| Date : | Soutenance en 2009 |
| Etablissement(s) : | Paris 6 |
Mots clés
Résumé
La CP12 est essentielle à la formation et à la régulation d’un complexe photosynthétique composé de glycéraldehyde-3-phosphate deshydrogenase (GAPDH) et de phosphoribulokinase, deux enzymes clef du cycle de Calvin. La GAPDH de Chlamydomonas reinhardtii ne possède pas de régulation « redox » autonome et c’est la CP12 qui lui apporte cette régulation. Récemment, un autre partenaire de la CP12, l’aldolase, a été identifié. La régulation de la GAPDH de la diatomée Asterionella formosa a aussi été étudiée. La CP12 a les propriétés d’une protéine intrinsèquement déstructurée (IUP) car elle a peu structurée. Les IUPs peuvent avoir différents rôles. En plus de son rôle d’effecteur, en modifiant les propriétés rédox de la GAPDH, la CP12 a une fonction de chaperon pour la GAPDH. Des expériences de marquage de spin, suivi par résonance paramagnétique électronique ont été réalisées afin d’étudier l’interaction GAPDH/CP12. Ces études ont permis de mettre en évidence un nouveau rôle de la GAPDH qui implique des réactions d’échange de thiol-pont disulfure entre les deux partenaires. Une autre fonction de la CP12 doit être liée à sa capacité à fixer un ion cuivrique. Le site de fixation du Cu2+ a été étudié et implique trois régions de la CP12.