Recherche Avancée

Thèse soutenue

Photoactivation femtoseconde de deux nouvelles protéines de la famille des cryptochrome/photolyase, issues de l'algue verte Ostreococcus tauri : photocycle ultrarapide et état signalant de la photophobie du protozoaire Blepharisma japonicum

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Auteur / Autrice : Johanna Brazard
Direction : Pascal Plaza
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Chimie - Physique et chimie analytique
Date : Soutenance en 2009
Etablissement(s) : Paris 6
Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Processus d'activation sélectif par transfert d'énergie uni-électronique ou radiatif (Paris ; 1998-2024)
Jury : Président / Présidente : Alain Dubois
Examinateurs / Examinatrices : Chris Bowler, Klaus Brettel, François Guillaume
Rapporteurs / Rapporteuses : Olivier Poizat, Marten H. Vos

Résumé

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L’étude de la photoactivité de deux nouvelles flavoprotéines (OtPCF1 et OtCPF2) de l’algue verte Ostreococcus tauri, appartenant à la famille des cryptochromes et photolyases (CPF), a mis en évidence un transfert d’électron ultrarapide (OtCPF1 : 390 fs ; OtCPF2 : 590 fs) après excitation du chromophore flavine adénine dinucléotide (FAD) oxydée. Nous avons caractérisé un tryptophane comme donneur d’électron. Nous expliquons les étapes ultérieures par des transferts d’électron le long d’une chaîne de trois tryptophanes. Nous avons aussi analysé le transfert d’énergie au sein de OtCPF2. Des analyses par modélisation par homologie nous ont permis de rationaliser les résultats de spectroscopie transitoire ultrarapide. Le photocycle ultrarapide de OBIP - photorécepteur supposé du protozoaire cilié Blepharisma japonicum - a été expliqué par un modèle original impliquant un équilibre entre un état localement excité du chromophore (Oxyblépharismine) en interaction par liaison hydrogène avec un résidu proche et un état à transfert de charge intermoléculaire. Nous avons proposé que l’état signalant de la photophobie serait la forme déprotonée du chromophore.