Thèse soutenue

Identification des potentialités enzymatiques de Penicillium funiculosum par des approches génomiques et protéomiques

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Auteur / Autrice : Olivier Guais
Direction : Jean-Marie François
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Ingénierie microbienne et enzymatique
Date : Soutenance en 2009
Etablissement(s) : Toulouse, INSA

Résumé

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La société Adisseo produit et commercialise un cocktail enzymatique (Rovabio™ Excel) destiné à la nutrition animale, obtenu par fermentation à l’aide du champignon filamenteux Penicillium funiculosum. Ce cocktail contient un large éventail d’enzymes hydrolytiques permettant la dégradation des substrats (hémi)-cellulolytiques contenus dans les régimes alimentaires, ce qui permet d’améliorer la digestibilité et d’augmenter la valeur nutritionnelle des matières premie��res agricoles. Le cocktail enzymatique, enrichi en activités protéases, cellulases et amylases est de nature très complexe et peu caractérisé biochimiquement. De plus, peu de données sont disponibles sur la souche P. Funiculosum. Pour que la société augmente sa compétitivité dans ce domaine, elle a décidé de poursuivre sa thématique de recherche visant à caractériser le cocktail enzymatique et le potentiel du champignon filamenteux pour la production d’enzymes hydrolytiques d’intérêt industriel. . . . . . . Un autre objectif de ce travail était la caractérisation des enzymes constitutives du Rovabio™ Excel. Cette analyse a été réalisée par une étude protéomique pour identifier les protéines au sein de ce cocktail. Plusieurs techniques préparatives de l’échantillon ont été utilisées afin de maximiser le nombre de protéines identifiées. Ces travaux ont permis l’identification de 115 protéines différentes présentent dans le Rovabio™. Parmi les cellulases, hémicellulases et protéases identifiées, des protéines porteuses d’une activité arabinofuranosidase ont été mises en évidence. Ces identifications viennent en complément des ABF-B1 et ABF-B2 précédemment caractérisées. Ces analyses ont donc permis d’identifier chez P. Funiculosum une famille originale d’α-arabinofuranosidases composée de quatre membres de la famille 54, trois membres de la famille 62 et une de la famille 51. Les analyses des arabinofuranosidases de la famille 54 ont alors été complétées afin de mieux les caractériser. Les arabinofuranosidases de la famille 62 ont également été le sujet d’un début d’analyse afin de caractériser ces enzymes d’une famille peu étudiée.