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des thèses françaises
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Etude de la relation entre séquence, stabilité et activité chez les cytochromes b5 de deux espèces éloignées, l’homme et la levure
| Auteur / Autrice : | Benoît Desmolaize |
| Direction : | Jean-Louis Leroy |
| Type : | Thèse de doctorat |
| Discipline(s) : | Biophysique moléculaire |
| Date : | Soutenance en 2008 |
| Etablissement(s) : | Paris 6 |
Résumé
Les cytochromes b5 (cytb5) sont des hémoprotéines. Chez les mammifères, deux formes de cytb5, microsomale et mitochondriale existent. Ces deux formes présentent une forte identité de séquence et un repliement tridimensionnel identique, mais des stabilités et affinités pour l’hème significativement différentes. Les propriétés physicochimiques sont contrôlées par certains résidus non conservés. Durant cette thèse, deux formes de cytb5 distantes en terme d’évolution ont été comparées, la levure et l’humaine. Différentes techniques biophysiques ont été utilisées pour caractériser la stabilité des cytb5, l’affinité et la cinétique de fixation de l’hème. L’ensemble des données met en évidence une grande similarité de comportement entre les cytb5 de levure et humain, malgré une identité de séquence de 40%. Une analyse détaillée de la relation entre séquence et propriétés physicochimiques des cytb5, et une interprétation des résultats dans le cadre de l’évolution de ces protéines est proposée.