Recherche Avancée

Thèse soutenue

Caractérisation moléculaire et structurale de l'extrémité C-Terminale du co-transporteur sodium/iode humain (hNIS) : implication de ce domaine dans la régulation du transporteur

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Auteur / Autrice : Sylvaine Huc
Direction : Eric Quéméneur
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences chimiques et biologiques pour la santé. Biochimie et biologie moléculaire
Date : Soutenance en 2007
Etablissement(s) : Montpellier 1
Partenaire(s) de recherche : Autre partenaire : Université de Montpellier I. UFR des sciences pharmaceutiques et biologiques (1968-2014)

Résumé

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Le NIS est une protéine membranaire intrinsèque, exprimée dans les cellules thyroïdiennes où il permet la captation et la concentration des ions iodures. Un premier volet des travaux de thèse a été consacré à l’expression en système bactérien et à la purification du domaine C-terminal de ce transporteur humain. La caractérisation biochimique et structurale (dichroïsme circulaire et RMN) a mis en évidence que cette extrémité C-terminale est peu structurée mais capable de dimériser. Ce fragment a également été utilisé comme sonde pour tester l’interaction avec des protéines à domaines PDZ. Un deuxième volet des travaux a permis de mettre en évidence l’existence d’un fragment du NIS co-exprimé avec la protéine entière lors de sa surexpression en cellules eucaryotes et également présent dans des extraits thyroïdiens humains et des cellules thyroïdiennes de rat. Des études ont été menées pour le caractériser ainsi que son origine et suggèrent un rôle probable dans la régulation du NIS.