Thèse soutenue

Caractérisation du système protéolytique de la bactérie lactique Oenococcus oeni : rôle dans l’assimilation des éléments azotés du milieu vin
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Auteur / Autrice : Jean-François Ritt
Direction : Hervé AlexandreFabienne Remize
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Microbiologie
Date : Soutenance en 2007
Etablissement(s) : Dijon

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Résumé

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L’étude de l’incidence de différentes sources azotées sur la croissance de la bactérie lactique Oenococcus oeni, principale responsable de la fermentation malolactique dans le vin, a démontré une forte stimulation par les peptides. Nous avons montré l’assimilation d’oligopeptides par cette bactérie et mis en évidence les capacités de la cellule à internaliser des peptides jusqu’à cinq résidus. Ce transport de peptides étant dépendant d’énergie, celui-ci peut probablement être attribué à des systèmes de type ATP-Binding-Cassette, comme le prédisent les analyses des séquences génomiques disponibles. Parmi les activités peptidasiques intracellulaires mesurées, l’activité d’aminopeptidase générale demeure minoritaire. Par contre, PepI, la proline aminopeptidase, présente une activité très élevée, suggérant qu’elle est l’activité enzymatique principale de la voie d’hydrolyse des peptides contenant de la proline, bien que la voie via PepX intervienne aussi. Des mesures de niveau d’expression des gènes codant pour ces peptidases révèlent une répression d’un facteur 2 à 4,7 lorsque des peptides d’origine levurienne sont présents dans le milieu par rapport à un milieu chimiquement défini. Cependant, cette répression n’est pas due, comme chez d’autres bactéries lactiques, à l’action du régulateur CodY. La caractérisation biochimique de l’enzyme extracellulaire EprA, a permis de définir ses constantes cinétiques pour son activité d’exoprotéase, ainsi que sa température et son pH optimal de fonctionnement. Le système protéolytique de O. Oeni semble être adapté à l’extrême variabilité de la composition des molécules azotées du vin.