Analyse structurale et fonctionnelle d'une protéine LEA (Late Embryogenesis Abundant) mitochondriale exprimée dans les graines de pois

Structural and functional analysis of a mitochondrial LEA (Late Embryogenesis Abundant) protein expressed in pea seeds

• Auteur / Autrice : Dimitri Tolleter
• Direction : David Macherel
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Biologie moléculaire et cellulaire végétale
• Date : Soutenance en 2007
• Etablissement(s) : Angers

Mots clés

Mots clés contrôlés

Protéines végétales

Plantes -- Génétique moléculaire

Lyophilisation

Mitochondries végétales

Mots clés libres

Protéines LEA

Résumé

A l'exception des graines de plantes supérieures, peu d'organismes sont capables de résister à la dessiccation. La survie à l'état sec est un phénomène multifactoriel impliquant notamment l'accumulation de protéines LEA (Late Embryogenesis Abundant). Nous avons montré que la LEAM, une protéine LEA mitochondriale exprimée dans les graines, est dépliée à l'état natif, mais peut se structurer réversiblement en hélice a sous l'effet de la dessiccation. La LEAM interagit avec les membranes à l'état sec, et plus précisément avec les groupements phosphate des phospholipides. Ces interactions, qui dépendent de la composition lipidique, permettent de protéger les liposomes des effets destructeurs de la dessiccation et de la congélation. L'ensemble de ces résultats indique que la LEAM protège la membrane interne mitochondriale pendant la dessiccation. Des approches de génétique inverse ont été initiées afin de confirmer cet axiome et de préciser le rôle physiologique de la LEAM

Although few organisms are desiccation tolerant, this remarkable property is widespread among plant seeds. Survival without water relies on an array of mechanisms, including the accumulation of stress proteins such as the late embryogenesis abundant (LEA) proteins. We show here that LEAM, a mitochondrial LEA protein expressed in seeds, is a natively unfolded protein, which reversibly folds into alpha-helices upon desiccation. LEAM interacts with membranes in the dry state, especially at the level of the phosphate group of phospholipids. These interactions, which are dependent upon lipid composition, provide a protection to liposomes, against desiccation and freezing. The overall results provide strong evidence that LEAM protects the inner mitochondrial membrane during desiccation. A reverse genetic approach was engaged to confirm this axiom and precise the physiological role of LEAM.